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Enzimas:Las enzimas son los catalizadores biológicos d las reacciones metabolicas.El grado d activación d ests catalizadores depend dl tipo y la velocidad d las reacciones k se lleven a cabo entre ls compuests biológicos.Las enzimas sn imprescindibles para el mantenimiento d la actividad vital d todos los seres vivos.Tods las enzimas son proteinas, pueden estar formadas x cadenas polipeptidicas o contener otro grupo no proteico.En ls casos k la enzima cnst solo d parte proteica, esta se encarga d fijar ls molec k van a reaccionar como d llevar a cabo la reaccion sobre ellas.Para ello existen ciertas regiones d la cadena polipeptidica cuyos aminoacidos se unen a ls sustratos, y otras zonas k interacionan cn ests para la realización d la reacción.
Propiedades d las enzimas:Caracter proteico, las enzimas poseen las mismas propiedades k ls proteinas, se desnaturalizan al ser sometidas a cambios d PH, a variaciones d temperatura y presentan un alto grado d especificidad.El grado d especificidad dl sustrato puede variar.Hay enzimas k mustran una especificidad absoluta y solo actuan sobre un tipo concreto d sustrato.La especificidad d reacción es k para cada tipo d reacción quimica, existe una enzima diferente.Una enzima cataliza una sola reacción quimica.
Factores k influyen en la variación d las reacciones enzimaticas:Las reacciones catalizadas x enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.Ls factores k modifican la velocidad d las reacciones puedn ser:*La concentración dl sustrato:Al aumentar la concentración dl sustrato existen ms centrs activos ocupados y la velocidad d la reaccion aument hast k no kedn centrs activos, a partir d aki, un aument d la concentración dl sustrato no supone un aument d la velocidad d la reacción.
*El PH: Cada enzima tiene un PH d actuación.Ls valores x encima o x debajo d este valor provocan un descenso d la velocidad enzimatica.Por debajo d un PH minimo y por encima d un PH máximo, se produce la desnaturalización d la enzima y su actividad s anula.
*La Temperatura:Existe una temperatura optima en l k la actividad enzimatica es maxima.Las temperaturas inferiores a este valor optimo da lugar a una disminución d la vibración molecular k hace mas lent el proceso, mientrs k temperaturs superiores puedn provicar la desnaturalización d la enzima.




Mecanismos para aumentar la eficacia enzimatica:*Comparticion celular:Las enzimas implicadas en algunos procesos metabolics se localizan juntas en estructuras membranosas del citoplasma celular, dnd se encuentran en mayor concentración k si estuvieran dispersas x el citoplasma.*Complejos multienzimaticos:La agrupaciones d ls enzimas k llevan a cabo reacciones cnsecutivas d una ruta metabolica en un complejo unico permite realizar el proceso completo cn gran rapidez, ya k nada mas obtener un producto, este puede actuar coo el sustrato d una reacción nueva al estar en conctacto cn la enzima correspondiente, lo cual favorece al centro activo d la enzima. *Existencia d Isozimas: Aparecen molec enzimaticas k, aun teniendo la mism acción catalitica, poseen kM diferents, lo k hace k su valor sea distinto.
Regulación d la actividad enzimatica:
*Activación enzimatica:La activación permite k ciertas enzimas k se mantienen inactivas lleven a cabo su acción y se activen.La union dl activador hace k el centro activo adkiera la estructura adecuada para el acoplamiento dl sustrato.Alguns cationes desempeñan un papel importante como activadores enzimatics.Puedn actuar como activadores diversas molec orgánicas incluso el propio sustrato.La enzima permanece inactiva hasta k aparece el sustrato, si no hay sustrato, no es necesario la activación d la enzima, pero si lo hay, se produce la activación para k el sustrato lleve a cabo la reacción.
*Inhibición Enzimatica:Sn sustancias k disminuyen o anulan la activacion d la enzima.Se trata d un proceso inverso al d la activación.La enzima activa disminuye su velocidad, deja d actuar cuando aparece un inhibidor, el cual puede ser algun ión.La inhibición pueden ser irreversibles:Cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterandu su estructura d forma permanente.La inhibición puede ser reversible:Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora,en este caso launión dl inhibidor cn la enzima se realiza x enlac no covalente mas facil d romper.Segun la union a la enzima se diferencian 2 tipos d inhibición:**Inhibición Competitiva:El inhibidor se une al centro activ impidiend la union dl sustrat.Exist una cmpetncia entre ambs para ocupar el cntro activo.Si esta ocupad x el sustrato, la reacción se lleva a cabo, pero si esta ocupd x el inhibidor no se produce ya k el sustrato no pued unirse.
**Inhibición no Competitiva:El inhibidor no cmpite cn el sustrato, sino k se une en otra zona d la enzima distnta dl cntro activo.Esta unión modifica la estructura d la enzima al tiempo k dificulta el acoplamiento dl sustrato.