Bio50

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Enzimas: son biocatalizadores, aceleran las reacciones, no cambian el punto de equilibrio, actúan rápidamente, no se gastan , se necesitan en cantidades pequeñas. Según el tipo de reacción q catalicen se llaman:oxido-reductasas, transferasa, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas.Estructura: la zona q reaciona es el centro activo.Pueden ser holoproteinas( solo ptnas) y holoenzimas( ptna( apoenzima) + grupo no proteico o cofactor q puede ser una molecula organica( coenzima) o una inorganica( ion metalico) o ambas cosas a la vez.Actuacion: modelo de Fisher y de Koshland.Mecanismo de acion: se forma el complejo enzima- sustrato, uniéndose el sustrato y la coenzima al centro activo, se cataliza la reacción por el centro activo, los xtos se separan del centro activo y se recupera la enzima.Factores q condicionan la actividad enzimatica; la Tª, el Ph, la concentración del sustrato, hasta alcanzar la v maxima. Ecuacion de Michaellis. Menten: v= velocida máxima por concentración del sustrato dividido por (la concentración del sustrato + Km)La Km si es alta significa baja afinidad y al reves y es la concertación del sustrato para la cual la velocidad máxima de la reacción corresponde a la mitad de la velocidad maxima. Activadores( sustancias q aceleran la r) Inhibidores: sustancias que retrasan la reacción, la inhibición puede ser:- Reversible no se inutiliza el centro activo y es temporal, a su vez esta puede ser competitiva ( el inhibidor compite con el sustrato en el centro activo al tener una composición similar); no competitiva( el inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo , pero lo modifica para q aunque la enzima se una al sustrato no tenga lugar la reacción y alosterica( el inhibidor se une en un sitio distinto al centro activo modificando lo lo q impide la union de enzima y sustrato.El inhibidor puede ser el propio xto resultante de la reacion y se habla de retroregulacion o Feedback.- Inhibición irreversible: el inhibidor se une irreversiblementye al centro activo impidiendo sus actuación.