Enzimas

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3. ENZIMA Las enzimas son proteínas con una función catalítica, es decir, proteínas que regulan las reacciones químicas en los seres vivos. Permiten que reacciones que nunca podrían producirse o que lo harían a velocidades muy bajas en condiciones celulares, puedan tener lugar y a una velocidad suficiente, a las temperaturas habituales de los organismos. Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas; acelerando considerablemente las reacciones y disminuyendo la energía de activación que muchas reacciones requieren. Intervienen en estas reacciones en muy pequeñas concentraciones, ya que no se consumen ni se alteran durante la reacción y pueden, por lo tanto, actuar sucesivas veces. 3.2. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA. 

          Las reacciones químicas (incluso las termodinámicamente posibles) no suceden espontáneamente si las moléculas reaccionantes carecen de la energía de activación suficiente. Las enzimas, como catalizadores que son, actúan disminuyendo la energía de activación. El mecanismo de actuación es el siguiente.Las enzimas (E) se unen de manera específica al sustrato (S) (molécula sobre la que actúa) como una llave se encaja en la cerradura que le corresponde. Formándose así un complejo transitorio llamado “enzima-sustrato” (ES). La unión con el sustrato se realiza en una zona específica de la enzima, que recibe el nombre de centro activo.En un primer paso se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Aquí la enzima induce cambios en la molécula de sustrato (ruptura o redistribución de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.), que hacen disminuir su energía de activación y conducen a la formación del producto final (P) y la liberación de la enzima (E), inalterada, que puede actuar de nuevo.Si nos detenemos a considerar un momento la forma en que actúan este tipo de catalizadores, podemos deducir las características principales de los mismos, o sea, las características de las enzimas:

1. Especificidad. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos Una enzima que no tenga la configuración adecuada al sustrato no ofrecerá la posibilidad de que éste se una a su centro activo, y por tanto no llegará a formarse el complejo enzima-sustrato, que facilitará la reacción. Aunque como veremos más adelante, en determinados casos, la enzima puede ser “engañada”.

2. No forman nunca parte del producto o productos.

 3. Debido a las circunstancias anteriores, no se consumen.

 4. Son necesarios, por tanto, sólo en una pequeña cantidad.

El centro activo de una enzima es una zona de la proteína constituido por una serie de aminoácidos. Éstos pueden estar muy alejados entre sí en la estructura primaria, pero cercanos, en cambio, en la terciaria.

 De todo lo que acabamos de exponer se desprende que la desnaturalización de la enzima produce su inactivación. Pierde su forma, no existe centro activo, o mejor dicho, está desperdigado, y no existe así la posibilidad de formación del complejo enzima-sustrato.      3.3. ALOSTERISMOExisten diversas moléculas, denominadas ligandos o efectores, capaces de unirse específicamente a la enzima provocando en ella un cambio conformacional.  Este cambio origina la transformación entre la forma inactiva de la enzima y la forma funcionalmente activa de la misma, o viceversa. Ambas conformaciones de la enzima son diferentes y estables. Estos ligandos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo.

 Existen ligandos activadores e inhibidores: en general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores, de forma que la unión de una molécula de sustrato a la enzima favorece la unión de más moléculas de sustratos; los productos de la reacción, sin embargo, suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimatica. Estas enzimas que son reguladas por  el sustrato y el producto de la reacción de denominan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulación de la reacción enzimatica.     3.5. COFACTORES ENZIMATICOSAlgunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas que tienen naturaleza no proteica y de las cuales depende su actividad. Estas asociaciones o enzimas conjugadas se denominan holoenzimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores, y la proteína de la enzima, apoenzima.

holoenzima  = cofactor + apoenzima

 

          Los cofactores tienen diversa naturaleza, y pueden ser:

 

          ▪ Cationes metálicos, como Zn2+, Ca2+, Fe2+ o Mg2+, que se unen al apoenzima o regulan su activación.

 

          ▪ Moléculas orgánicas. Cuando se unen fuertemente a la apoenzima se denomina grupo prostético. Se denominan coenzimas cuando se unen débilmente  a la apoenzima (NAD+, FAD+, NADP+, etc). Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas.

 

 

3.6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

 3.6.1. Temperatura.El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta, lo que propicia una mayor velocidad de reacción. Se comprobado que un aumento de 10 ºC puede llegar a duplicar y en ciertos casos a cuadriplicar la velocidad de una reacción.La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. En general, la temperatura crítica de las enzimas oscila entre los 55 y los 60 ºC, aunque las enzimas  de algunas bacterias, que viven en aguas termales, llegan a tener temperaturas críticas de 80 a 90 ºC.

 3.6.2. pH. Cada enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder desarrollar su actividad. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad. Dentro de estos límites existe, como en el caso de la temperatura, un valor determinado del pH, en el que la enzima desarrolla su actividad máxima, valor al que se le da el nombre de pH óptimo, y que varía de unas enzimas a otras. Así, la pepsina del jugo gástrico posee un pH óptimo de 2, muy ácido, mientras que el pH óptimo de la tripsina presente en el jugo pancreático es de 7´8, ligeramente básico.La mayoría de las enzimas intracelulares poseen, sin embargo, un pH óptimo cercano a la neutralidad.

 3.6.3. Concentración del sustrato.En toda reacción enzimática, si se incrementa la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de formación del producto, tendente a restablecer el equilibrio químico entre la concentración del sustrato y la del producto.   3.7. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.Se nombran con el nombre del sustrato sobre el que actúan o bien la acción que realizan, acabado en “asa”.Hidrolasas: Realizan hidrólisis en presencia de agua  Liasas Catalizan la liberación de grupos funcionales diversosTransferasas Transferencia de grupos funcionales o radicales de una molécula a otraIsomerasas Transforma suna molécula en sus isomeros Oxidorreductasa Catalizan reacciones de oxido-reducción: por medio del hidrógeno, oxígeno o con el transporte de electronesSintetasas cataliza la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP