Hipótesis del complejo enzima-sustrato

-¿A qué llamamos constante de Michaelis-Menten de un enzima? ¿Cuál es el significado biológico de dicha constante?

La K_m es la concentración de sustrato para la cual el enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima característica. Constituye una medida de la afinidad del enzima por el sustrato. Valores altos de K_M denotan baja afinidad, mientras que valores bajos denotan alta afinidad.

-¿Por qué decimos que la hipótesis del complejo enzima-sustrato explica satisfactoriamente el efecto de saturación del enzima por su sustrato?

Porque, si el enzima y el sustrato forman un complejo en el que se alcanza el estado de transición, llegará un momento al aumentar la concentración de sustrato en el que todos los centros activos de las moléculas de enzima estén ocupados por moléculas de sustrato. A partir de este momento, posteriores aumentos en la concentración de sustrato no provocarán ya aumentos en la velocidad de reacción (las moléculas de sustrato adicionales tendrán que “esperar” a que quede algún centro activo vacío para poder acceder a él).

-Desarrolla el concepto de energía de fijación entre el enzima y el sustrato. Comenta brevemente el papel que juega la energía de fijación en la actividad de los enzimas.

Cuando el sustrato se fija al centro activo se establecen entre ambos una serie de interacciones débiles, energéticamente favorables, entre grupos funcionales complementarios de ambos. La energía liberada al formarse estas interacciones se conoce como energía de fijación. Diversas consideraciones físico-químicas han llevado a la conclusión de que la energía de fijación es la principal fuente de energía que utilizan los enzimas para llevar a sus sustratos al estado de transición, salvando así la barrera de energía de activación.