Acoplamiento inducido enzimas
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1.Características de las reacciones metabólicas:-actúan secuencialmente.-existen rutas convergentes y divergentes.-son comunes en la mayoría de los organismos.-dos grupos: catabólicas y anabólicas (y anfibólicas).-son catalizadas por enzimas.2.Enzimas.Son proteínas, catalizadores biológicos de las reacciones metabòlicas. Están formados por una parte proteica: el apoenzima que permite la uníón a los sustratos. I una parte no proteica: el cofactor que son los que llevan a cabo la reacción, el cofactor puede ser un catión metálico o una mol org (coenzima).
2.1.Propiedades de las enzimas.-Se desnaturalizan por cambios en el pH, variaciones de Tº i augmento de la [ ]salina.-Alto grado de especificidad.-Una enzima solo cataliza una reacción química.-No se consumen en el transcurso de las reacciones.-Se altera y destruye con el tiempo (renovación periòdica).2.2Mecanismo de las reacciones enzimàticas.Las reacciones qimicas se inician x la rotura de enlaces. El estado activado es cuando los enlaces nuevos aun no se han formado y aún están los anteriores debilitados. Para q la RQ tenga lugar hace falta la energía de activación. Las RQ pueden ser: endotérmicas (necesita energía) o exotermica (desprende energía).Reacción Catalizada:1)el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato. La especificidad enzimàtica se debe a la estructura proteica del apoenzima la quan presenta la zona llamada centro activo. Se produce un acoplamiento del apoenzima y el sustrato (teoría de la llave-cerradura) y se produce una uníón reversible E+S=ES y al revés.2)formado el ES se obtiene E+P (producto final), es irreversible.3)el producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre.3.Cinética enzimática.Estudia el progreso de las reacciones catalizadas enzimaticamente.[S] puja - V puja hasta la vmax.Etapa mas lenta en la uníón del sustrato al centro activo para formar ES, constante K=[E]·[S]/[ES] Constante de Michaelis-Menten: Km=[S] quan v=0.5vmax.4.Factores q influyen en la v de las Renzimat.-La [ ] del sustrato: al subir la [S] existen mas centros activos i la v aumenta.-pH: cada enzima tiene un pH optimo,el cambio de este pH puede provocar q disminuya la v. Si se desnaturaliza la enzima se anula x completa.-La T: igual q el pH.5.Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática.-Compartimentación celular: los enzimas se localizan en las estructuras membranosas cosa que asegura la consecución del proceso.-Reacciones en cascada: si el producto de una RE actúa como enzima de otra reacción augmenta la eficacia encimatica.-Complejos multienzimaticos: la agrupación de enzimas da mas rapidez.-Existencia de isozimas: mol enzim poseen Km diferente y x tanto vel distinta.6.Regulación de la actividad enzim.
Se regula la v de actuación de las enzimas y la síntesis enzimática. Sirve para la economía celular, solo deja activas las enzimas necesarias.Mecanismos de regulación:
-Activación enzimática: hace que las enzimas inactivas se activen, la uníón del activador hace q el centro activo adquiera la estructura para el acoplamiento del sustrato. Activadores: mg, ca, mol org, sustrato.
-Inhibición enzimática: sustancia que disminuye o anula la actividad de un enzima, puede ser algún ion, mol organ o el producto final. (feed back) Puede ser irreversible “veneno metabólico” se une a la enzima o reversible si la unión inhibidora con la enzima x enlaces no covalentes. 2 tipos: inhibición competitiva (compite con el sustrato para ocupar el centro activo, el grado de inhibición depende de la proporción relativa entre el sustrato y el inhibidor) y la inhibición no competitiva (el inhibidor no compite con el sustrato se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo).
-Alosterismo: sistema de regulación en que los enzimas alotericos catalizan las reacciones importantes. Estos enzimas están formados por varias subunidades, estruc cuaternaria, varios centros de regulación, adoptan dos conformaciones distintas, su cinética es diferente a las otras.
2.1.Propiedades de las enzimas.-Se desnaturalizan por cambios en el pH, variaciones de Tº i augmento de la [ ]salina.-Alto grado de especificidad.-Una enzima solo cataliza una reacción química.-No se consumen en el transcurso de las reacciones.-Se altera y destruye con el tiempo (renovación periòdica).2.2Mecanismo de las reacciones enzimàticas.Las reacciones qimicas se inician x la rotura de enlaces. El estado activado es cuando los enlaces nuevos aun no se han formado y aún están los anteriores debilitados. Para q la RQ tenga lugar hace falta la energía de activación. Las RQ pueden ser: endotérmicas (necesita energía) o exotermica (desprende energía).Reacción Catalizada:1)el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato. La especificidad enzimàtica se debe a la estructura proteica del apoenzima la quan presenta la zona llamada centro activo. Se produce un acoplamiento del apoenzima y el sustrato (teoría de la llave-cerradura) y se produce una uníón reversible E+S=ES y al revés.2)formado el ES se obtiene E+P (producto final), es irreversible.3)el producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre.3.Cinética enzimática.Estudia el progreso de las reacciones catalizadas enzimaticamente.[S] puja - V puja hasta la vmax.Etapa mas lenta en la uníón del sustrato al centro activo para formar ES, constante K=[E]·[S]/[ES] Constante de Michaelis-Menten: Km=[S] quan v=0.5vmax.4.Factores q influyen en la v de las Renzimat.-La [ ] del sustrato: al subir la [S] existen mas centros activos i la v aumenta.-pH: cada enzima tiene un pH optimo,el cambio de este pH puede provocar q disminuya la v. Si se desnaturaliza la enzima se anula x completa.-La T: igual q el pH.5.Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática.-Compartimentación celular: los enzimas se localizan en las estructuras membranosas cosa que asegura la consecución del proceso.-Reacciones en cascada: si el producto de una RE actúa como enzima de otra reacción augmenta la eficacia encimatica.-Complejos multienzimaticos: la agrupación de enzimas da mas rapidez.-Existencia de isozimas: mol enzim poseen Km diferente y x tanto vel distinta.6.Regulación de la actividad enzim.
Se regula la v de actuación de las enzimas y la síntesis enzimática. Sirve para la economía celular, solo deja activas las enzimas necesarias.Mecanismos de regulación:
-Activación enzimática: hace que las enzimas inactivas se activen, la uníón del activador hace q el centro activo adquiera la estructura para el acoplamiento del sustrato. Activadores: mg, ca, mol org, sustrato.
-Inhibición enzimática: sustancia que disminuye o anula la actividad de un enzima, puede ser algún ion, mol organ o el producto final. (feed back) Puede ser irreversible “veneno metabólico” se une a la enzima o reversible si la unión inhibidora con la enzima x enlaces no covalentes. 2 tipos: inhibición competitiva (compite con el sustrato para ocupar el centro activo, el grado de inhibición depende de la proporción relativa entre el sustrato y el inhibidor) y la inhibición no competitiva (el inhibidor no compite con el sustrato se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo).
-Alosterismo: sistema de regulación en que los enzimas alotericos catalizan las reacciones importantes. Estos enzimas están formados por varias subunidades, estruc cuaternaria, varios centros de regulación, adoptan dos conformaciones distintas, su cinética es diferente a las otras.