Asdfasdasdfas

Clasificado en Matemáticas

Escrito el en español con un tamaño de 7,42 KB

Las enzimas son generalmente proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula o metabolito que se va a transformar, el sustrato. Existen, además, otras enzimas de naturaleza ribonucleoproteica llamabas ribozimas. La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unión entre enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir, relacionado con la forma y el volumen del propio sustrato al que se une específicamente. Por ello, la variedad de enzimas es incalculable, pues son específicas para cada sustrato y para cada reacción bioquímica. Las enzimas se comportan como cualquier otro catalizador en cuanto a que: - Disminuyen la energía de activación del proceso en el que intervienen, es decir, aceleran las reacciones bioquímicas. - No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre, solo aumentan la velocidad. No hacen que los procesos sean termodinámicamente más favorables. - No modifican el equilibrio de una reacción, sino que aceleran la llegada al mismo. - Al finalizar la reacción, quedan libres y sin alterar como cualquier otro catalizador, y pueden funcionar otras veces. Influencia del PH y de la temperatura en la actividad enzimática: Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica. Cada enzima posee una temperatura y un pH óptimos para actuar. La mayoría de las enzimas actúan a la temperatura de los seres vivos. Las variaciones de pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su estructura terciaria y, por tanto, su actividad. Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cofactores enzimáticos: Algunas enzimas no son proteínas exclusivamente, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas que tienen naturaleza no proteica y de las cuales depende su actividad. Estas asociaciones o enzimas conjugadas se denominan holoenzimas; las moléculas con las que se asocian, cofactores, y la parte proteica de la enzima, apoenzima. Los cofactores tienen diversa naturaleza, y pueden ser: Cationes me´talicos, que se unen a la apoenzima o regulan su activación. Moléculas orgánicas complejas: Se denominan coenzimas cuando se unen débilmente a la apoenzima. Cuando se unen fuertemente a la apoenzima mediante enlaces covalentes, se conocen como grupos protéticos. Clasificación de las enzimas: Se añade el sufijo asa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúan: por ejemplo, la amilasa que actúa sobre la amilosa y la amilopectina del almidón. En otros casos, se nombran en función de la reacción que cataliza, como las hidrolasas, que intervienen en reacciones de hidrólisis; o las isomerasas, que catalizan reacciones de isomerización de diferentes sustratos. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis de sutratos muy diversos con intervención del agua. Liasas: catalizan la liberación de grupos funcionales diversos. Transferasas: Catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras. Cuando el grupo transferido es un fosfato, se denominan quinasas. Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización, es decir, de transformación de moléculas en sus isómeros. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción de sustratos con transferencia de hidrógeno, oxígeno o electrones. Sintetasas: catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Una reacción bioquímica enzimáticamente catalizada transcurre siempre mediante la unión del sustrato a la enzima, formándose el complejo enzima-sustrato, imprescindible para que la reacción química pueda llevarse a cabo. Especificidad: Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que catalizan. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a lamolécula de sustrato a la que se une. La complementariedad de la unión de la enzima al sustrato se ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura, por lo que se dice que la unión sigue el modelo d ellave-cerradura. Sin embargo, esta unión puede no ser rígida, es decir, la unión del propio sustrato induce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que rpovoca finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento entre esta y el sustrato. Este modelo de acoplamiento se denomina modelo de acoplamiento inducido. Regulación de la actividad enzimática: Lan enzimas permanecen activas cuando sea necesaria la formación de un producto en determinado momento a la célula. Un mecanismo de regulación es la Inhibición enzimática en la que actúan inhibidores (componentes celulares). Tipos de inhibición: Irreversible: el inhibidor se une covalentemente al enzima de forma permanente=lo altera su estructura. Reversible: el inhibidor se une no covalentemente (por enlaces fáciles de romper) al enzima de forma temporal. Hay dos tipos: Competitivas y no competitivos: El inhibidor se une a otra zona de distinta del centro activo, modifica su estructura y dificulta el acoplamiento del sustrato. Alosterismo: Existen diversas moléculas capaces de unirse especificamente al a enzima, provocando en ella un cambio conformacional. Este cambio irigina la transformación entre la forma inactiva de la enzima y la forma funcionalmente activa de la misma, o viceversa. Ambas conformaciones de la enzima son diferentes y estables. Estos ligandos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo. Existen ligandos activadores e inhibidores: en general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse como ligandos activadores, de forma que la unión de una molécula de sustrato a la enzima favorece la unión de más moléculas de sustrato: los productos de la reacción, sin embargo, suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto, impidiendo la reacción enzimática. Estas enzimas, que son reguladas por el sustrato y el producto de la reacción, se denominan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulación en la reacción enzimática. Cinética de la reacción enzimática: En las reacciones enzimáticas, existe un límite en cuanto a la cantidad de sustrato que la enzima es capaz de transformar en el tiempo. La velocidad de la reacción aumenta su forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima. En ese momento, la velocidad solo dependerá de la rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el sustrato. Otro parámetro muy utilizado en cinética enzimática es la constante de Michaelis cuyo valor hace referencia a la afinidad de la enzima por su sustrato. Por tanto, k tiene relación directa con la velocidad a la que transcurre la reacción enzimática. Esto se conoce con el nombre de eficacia catalítica. Un valor pequeño de la constante de Michaelis podría indicar una union muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocidad máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas.

Entradas relacionadas: