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Enzimas:Catalisadores biológicos, sem alteração delas próprias;
Longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Caracteristicas
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (103 a 108 + rápida);
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.
Propriedades: São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação.
Eficiência catalítica: É grande, é capaz de tranformar 100 a 1000 moléculas substrato em produto/segundo (número de renovação ou turnover ou Kcat).

üSubstrato é molécula sobre a qual a enzima atua, que se transforma em um produto da reação
Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento.
ENZIMAS - Classificação
1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P.
3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da água. Ex: uréase
4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons exemplos.
5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos.
6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia.
Especificidade: Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação;
A especificidade reside em uma cavidade ou fenda de ligação do substrato situada na superfície da proteína enzimática (sítio ativo)
Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da enzima.
Haloenzimas: Algumas enzimas além do sítio ativo, tem um sítio alostérico para ligação de moléculas específicas (Co-fatores ou coenzima) que aumentam ou reduz a atividade enzimática.
Cofatores ou coenzimas: São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn+2, Fe+2) - cofator, ou moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD+, FAD, coenzima A) neste caso sendo chamadas de coenzimas.
Alterações de energia que ocorre durante a reação:
1. Energia Livre de ativação - barreira energética que separa reagentes e produtos;
2. Velocidade da reação - necessita de energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição;
3. Rota Alternativa de reação - uma enzima permite uma reação mais rápida em uma rota alternativa com menor energia de ativação
Mecanismos Cataliticos:
1. Efeitos de proximidade e orientação: substrato se aproxima da enzima específica por uma orientação espacial apropriada;
2. Catálise eletrostática (por íons metálicos): A distribuição de cargas no sítio ativo pode influenciar a reatividade química do substrato;

3. Catálise ácido-básica: os grupos químicos podem se tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. Os sítios ativos das enzimas podem atuar

como doadores ou receptores de prótons;
4. Catálise covalente: Formação de ligação covalente transitória entre enzima-substrato.
Concentração da enzima:
A velocidade máxima da reação é em função da quantidade de enzima disponível
Concentração do substrato:
Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da reação.
Temperatura
Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido e em determinado ponto decréscimo da atividade e desnaturação da enzima
pH
Efeito sobre ionização do sítio ativo;
O pH adequado para cada enzima atingir velocidade máxima é diferente. Ex: pepsina (máximo ativada em pH 2)
Algumas em pH muito ácido ou alcalino são desnaturadas.
Inibidores catalíticos como fármacos:
Importantes medicamentos prescritos agem como fármacos. Exs: antibióticos â-lactâmicos, como a penicilina e amoxicilina atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese da parede bacteriana.
Fármacos como Captopril, enalapril, lisinopril, agem inibindo enzimas conversoras de angiotensina (ECA), que diminuem a pressão sanguínea por bloquear a enzima que cliva a angiotensina I para formar um potente vasoconstrictor a angiotensina II.
LIGAÇÃO ALOSTÉRICA: efetores (moduladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio catalítico, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivos;
-Efetores homotrópicos - substrato serve como efetor; Moléculas de substrato em um sítio da enzima aumenta as propriedades catalíticas de outros sítios. Sítios exibem cooperatividade.
-Efetores heterotrópicos - efetor diferente do substrato; EX; a enzima fosfofrutoquinase-1 da via glicolítica é alostericamente inibiba pelo citrato, que não é substrato da reação.
MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina.
Fosforilação e desfosforilação
Quinases e Fosfatases
Indução ou repressão da síntese
Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas).


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