Aminoácidos y Enlace Peptídico: Fundamentos de la Estructura Proteica

• A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta + pues los H⁺ del medio son captados por el grupo –COO^-, neutralizándolo y quedando únicamente la carga del grupo NH₃⁺.
  • • • • A un pH más básico, los aminoácidos tendrán carga neta – ya que el grupo –NH₃⁺ cederá H⁺ al medio quedando la carga del grupo –COO^-.
        • La cadena lateral (R) puede tener grupos ionizables que participen en la carga eléctrica del aminoácido.
        • El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0 se denomina **punto isoeléctrico**.
        • Cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente debido a las cadenas laterales.
        • Esta propiedad se puede utilizar para separar aminoácidos mediante la técnica conocida como **electroforesis**.

La electroforesis consiste en someter a una disolución de aminoácidos a un campo eléctrico. Los aminoácidos con carga neta – se desplazarán hacia el ánodo (polo +). Los aminoácidos con carga neta + se desplazarán hacia el cátodo (polo -). Los aminoácidos que estén en su punto isoeléctrico no se desplazarán.

• **Estereoisomería**: Como el carbono α es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con actividad óptica. El único aminoácido que no presenta carbono asimétrico es la Glicina o glicocola, ya que la cadena lateral R está únicamente constituida por un H.

Los D α aminoácidos son posibles de encontrarlos en determinados compuestos biológicos. Ej.: Pared celular Bacteriana, Ciertos antibióticos,…

• Otras propiedades, como la existencia de grupos polares, que permiten que los aminoácidos puedan formar puentes de hidrógeno, lo que hace que su punto de fusión y de ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de los esperados.

Clasificación y Nomenclatura de los Aminoácidos:

• Aminoácidos Neutros Apolares: ALA, VAL, LEU, ILE, PRO, MET, PHE, TRP, GLY, CYS.
• Aminoácidos Neutros Polares: SER, THR, TYR, ASN, GLN.
• Aminoácidos Ácidos: ASP y GLU.
• Aminoácidos Básicos: ARG, LYS, HIS.

Además, existe una serie de aminoácidos que son **esenciales**, es decir, deben ser adquiridos en la alimentación porque el organismo es incapaz de producirlos.

Enlace Peptídico:

• El grupo COOH de un aminoácido puede interaccionar con el grupo NH₂ de otro, quedando unidos ambos y liberándose en la reacción una molécula de agua.
  • • Es un proceso semejante a la formación del enlace o-glucosídico o a la formación de lípidos saponificables.

El enlace es de tipo AMIDA y se denomina **enlace peptídico**. Puede ser hidrolizado. Se estabiliza porque los átomos de C, O y N comparten

• electrones, lo que hace que surjan dos formas resonantes: Los electrones que intervienen se encuentran deslocalizados y pueden migrar.

1. 2.

• Se puede afirmar que el enlace peptídico tiene un carácter parcialmente doble. Hecho que impide que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, por lo que átomos de C, O y N se sitúan en el mismo plano.

• El dipéptido formado puede unirse a otro aminoácido pues continúa teniendo un grupo COOH y NH₂ libres à Tripéptido + H₂O.

Estructura de las Proteínas:

• La actividad biológica de cualquier proteína depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica.
• La cadena o polipéptido sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos sucesivos plegamientos se denominan **estructura secundaria, terciaria y cuaternaria**.
• La estructura primaria se denomina a la secuencia de aminoácidos de la cadena. El número, el tipo y el orden de los aminoácidos son diferentes en cada proteína.
• Siempre existirá un extremo amino terminal y carboxi terminal.
• Por convenio, los aminoácidos se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, que se sitúa a la izquierda.
• Se constituye una cadena de planos articulados pues los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de C, O y N se sitúan en el mismo plano.