Aminoácidos y Estructura de las Proteínas: Una Guía Completa

Proteínas: Aminoácidos

Aminoácidos

Moléculas que contienen sobre el mismo carbono el grupo amino (-NH₂) y el grupo ácido (-COOH).

Clasificación

• Apolares alifáticos (7): GLY, VAL, ILE, MET, ALA, LEU, PRO
• Aromáticos (3): PHE, TRP, TYR
• Polares sin carga (5): SER, CYS, GLN, THR, ASN
• Ácidas (2): ASP, GLU
• Básicas (3): ARG, LYS, HIS

Tipos de Aminoácidos

• Esenciales y No esenciales: Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y deben obtenerse a través de la dieta.
• Aminoácidos proteicos "codificables o universales": Se incorporan directamente a las proteínas y tienen codones de secuenciación de genes.
• Aminoácidos no proteicos "modificados o no codificables": Se incorporan a las proteínas como universales y luego sufren modificaciones.
• Aminoácidos libres: Se encuentran libres en las células y tejidos, y desempeñan funciones importantes en el metabolismo.

Propiedades de los Aminoácidos

Ópticas

Todos excepto la glicina (GLY) son ópticamente activos, presentan isomería L/D, solo los L-aminoácidos son funcionales en la naturaleza.

Eléctricas

Son anfóteros (actúan como ácido o base), tienen un punto isoeléctrico no electroforético (sin movilidad). Las curvas de valoración permiten calcular parámetros de cada aminoácido.

Solubilidad

Todos los aminoácidos son solubles en agua, la mayor o menor solubilidad depende del carácter apolar/polar de su cadena lateral.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

La más simple e importante. Es la secuencia estadística de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (EP). Pueden aparecer enlaces puente disulfuro que producen pliegues o distorsiones.

Estructura Secundaria

Adopción de cadenas polipeptídicas en el espacio que permiten el máximo número de enlaces de hidrógeno (EH) entre los componentes del enlace peptídico, permitiendo un mayor ordenamiento molecular. Pueden ser:

• α-hélice: Polares hacia fuera, apolares dentro, todos los aminoácidos menos la prolina (PRO).
• β-hélice: Cadenas laterales arriba y abajo perpendicular a la cadena, pueden ser paralelas o antiparalelas.

Estructura Terciaria

Frecuente en proteínas globulares, aparece cuando el número de aminoácidos supera los 100 y puede estar formado por una o varias cadenas. Necesita introducir nuevos enlaces:

• Covalentes: Puente disulfuro entre cisteínas (Cys) próximas.
• No covalentes: Electrostáticos, hidrofóbicos, polares y enlaces de hidrógeno adicionales. Ejemplo: mioglobina.

Estructura Cuaternaria

Muchas proteínas la presentan. Es el grado de máxima organización proteica. Dos o más cadenas polipeptídicas unidas por enlaces débiles, denominadas oligoméricas o poliméricas según el número de cadenas polipeptídicas. Cada subunidad tiene su propia estructura terciaria. Tienen un elevado peso molecular. Los monómeros pueden ser iguales o distintos (isómeros o heterómeros). Ejemplo: hemoglobina.

Desnaturalización

Pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, conservando solo la primaria. La proteína se desordena y pierde su función. Características:

• Proceso cuasi-irreversible
• Endotérmico
• Pérdida de solubilidad

Agentes Desnaturalizantes

• Aumento de temperatura: Rompe enlaces débiles.
• Ácidos/bases fuertes: Aportan elevada carga eléctrica.
• Disolventes orgánicos "etanol/acetona": Rompen enlaces hidrofóbicos.
• Urea o guanidina: Forman enlaces de hidrógeno y se desorganiza la molécula.
• Sustancias con grupo -OH: Aumentan las interacciones con enlaces de hidrógeno.
• Sales de metales pesados
• Sustancias fuertemente oxidantes

Hormonas

tiroideas, GH estimula crecimiento huesos, PRL, ↑lactrotofos hipofisarios, ENDORFINAS, péptidos analgésicos…PANCREATICAS:Insulina,anabólica, ↑glucogenogenesis, lipogenesis, proteogenesis↓glucemia sangre..Glucagon,catabólica,↑glucogenolisis hepática y glucemia en sangre..Somatostatina, inhibe la somatropina…