Aminoácidos: Fundamentos, Clasificación y Propiedades Bioquímicas

Aminoácidos: Componentes Fundamentales de las Proteínas

¿Qué son los Aminoácidos?

Los aminoácidos son monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Solo 20 de ellos forman parte de las proteínas y son comúnmente llamados aminoácidos proteicos o proteinogénicos.

Estructura Molecular General

La estructura molecular general de un aminoácido consiste en un átomo de carbono central, llamado carbono alfa (Cα), al cual se unen:

• Un grupo amino (-NH₂).
• Un grupo carboxilo (-COOH).
• Un átomo de hidrógeno (H).
• Una cadena lateral o grupo R, que es diferente para cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y funcionales únicas.

El carbono α es un carbono asimétrico (quiral) en todos los aminoácidos proteicos, excepto en la glicina (donde el grupo R es otro átomo de hidrógeno).

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican principalmente según las características de polaridad y carga de sus cadenas laterales (R) a pH fisiológico (aproximadamente 7.4):

• Aminoácidos neutros apolares (o hidrofóbicos): Sus cadenas laterales R no son polares. A pH fisiológico, su carga neta es 0. Tienen poca solubilidad en agua y tienden a localizarse en el interior de las proteínas.
• Aminoácidos neutros polares (sin carga): Sus cadenas laterales R son polares pero no tienen carga neta a pH fisiológico (carga neta 0). Son más solubles en agua que los apolares debido a la presencia de grupos funcionales como hidroxilo (-OH), amida (-CONH₂) o tiol (-SH).
• Aminoácidos ácidos (con carga negativa): Sus cadenas laterales R contienen un grupo carboxilo adicional. A pH fisiológico, este grupo está ionizado (COO^-), confiriéndoles una carga neta negativa.
• Aminoácidos básicos (con carga positiva): Sus cadenas laterales R contienen un grupo amino adicional u otro grupo básico (como el grupo guanidinio o imidazol). A pH fisiológico, estos grupos están protonados, confiriéndoles una carga neta positiva.

Aminoácidos Esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo humano (u otros animales) no puede sintetizar por sí mismo en cantidades suficientes para cubrir sus necesidades metabólicas. Por lo tanto, deben ser obtenidos obligatoriamente a través de la dieta.

Propiedades de los Aminoácidos

Estereoisomería

Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicina, poseen un carbono α asimétrico (quiral). Esto significa que el carbono α está unido a cuatro sustituyentes diferentes. Como consecuencia, estos aminoácidos presentan isomería espacial o estereoisomería. Cada uno de estos aminoácidos puede existir en dos formas estereoisoméricas, que son imágenes especulares no superponibles entre sí, denominadas enantiómeros:

• L-aminoácidos: Cuando se representa la molécula en una proyección de Fischer con el grupo carboxilo (-COOH) arriba, el grupo amino (-NH₂) del carbono α se encuentra a la izquierda.
• D-aminoácidos: En la misma proyección, el grupo amino (-NH₂) del carbono α se encuentra a la derecha.

Es fundamental destacar que prácticamente todas las proteínas presentes en los seres vivos están constituidas exclusivamente por L-aminoácidos.

Actividad Óptica

La presencia del carbono α asimétrico también confiere a los aminoácidos (excepto la glicina) la propiedad de actividad óptica. Esto significa que, cuando una disolución de un aminoácido quiral es atravesada por un haz de luz polarizada, el aminoácido tiene la capacidad de desviar el plano de polarización de dicha luz:

• Si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha (en el sentido de las agujas del reloj), se denominan dextrógiros y se designan con el signo (+).
• Si lo desvían hacia la izquierda (en sentido contrario a las agujas del reloj), se denominan levógiros y se designan con el signo (-).

Importante: La configuración L o D de un aminoácido (que se refiere a la disposición espacial de sus átomos) no predice si será dextrógiro (+) o levógiro (-). Esta última es una propiedad física que debe determinarse experimentalmente.

Comportamiento Anfótero (Carácter Zwitteriónico)

Los aminoácidos son moléculas anfóteras, lo que significa que pueden actuar tanto como ácidos (donando protones) como bases (aceptando protones), dependiendo del pH del medio en el que se encuentren. Esta dualidad se debe a la presencia simultánea del grupo carboxilo (ácido) y del grupo amino (básico) en la misma molécula.

En disoluciones acuosas a un pH cercano a la neutralidad, los aminoácidos existen predominantemente como iones dipolares, también conocidos como zwitteriones. En esta forma:

• El grupo carboxilo (-COOH) se desprotona, quedando como grupo carboxilato (-COO^-).
• El grupo amino (-NH₂) se protona, quedando como grupo amonio (-NH₃⁺).

Así, el zwitterión tiene cargas positivas y negativas separadas, pero su carga neta total es cero.

• A pH ácido (bajo): Si el pH del medio disminuye (se vuelve más ácido), el grupo carboxilato (-COO^-) tiende a protonarse (aceptar un H⁺) para formar -COOH. El grupo amino permanece protonado (-NH₃⁺). En estas condiciones, el aminoácido tendrá una carga neta positiva.
• A pH básico (alto): Si el pH del medio aumenta (se vuelve más básico), el grupo amonio (-NH₃⁺) tiende a desprotonarse (perder un H⁺) para formar -NH₂. El grupo carboxilo permanece desprotonado (-COO^-). En estas condiciones, el aminoácido tendrá una carga neta negativa.

Punto Isoeléctrico (pI)

El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el valor de pH específico en el cual la molécula tiene una carga eléctrica neta igual a cero. En este pH, el aminoácido existe mayoritariamente en su forma de zwitterión y presenta su mínima solubilidad en disoluciones acuosas.

El carácter anfótero y la existencia del punto isoeléctrico son cruciales, ya que permiten a los aminoácidos (y a las proteínas que forman) actuar como sistemas amortiguadores de pH (tampones o buffers). Esta capacidad de resistir cambios bruscos de pH es de vital importancia biológica, ya que ayuda a mantener la homeostasis del pH en los fluidos y compartimentos celulares, permitiendo que las reacciones bioquímicas ocurran de manera óptima.