Aminoácidos y Proteínas: Composición, Clases y Funciones Biológicas

Aminoácidos: Componentes Fundamentales de las Proteínas

Los aminoácidos son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Existen 20 aminoácidos proteicos que forman parte de las proteínas y son iguales en todos los seres vivos.

Estructura Molecular de los Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

Según las características de sus cadenas laterales, los aminoácidos se clasifican en:

• Aminoácidos Neutros Apolares
• Aminoácidos Neutros Polares: Poseen grupos funcionales como -OH, -NH2, -HS que forman puentes de hidrógeno con el agua. Ejemplos: Metionina, Fenilalanina, Cisteína.
• Aminoácidos Ácidos: Como el Aspartato y el Glutamato, que tienen carga negativa debido a su grupo carboxilo ionizado.
• Aminoácidos Básicos: Como la Histidina, Arginina y Lisina, que poseen carga positiva debido a su grupo amino ionizado.
• Aminoácidos Esenciales: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, entre otros.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables e incoloros. Tienen un punto de fusión elevado, por lo que son sólidos y presentan:

• Estereoisomería
• Comportamiento Anfótero

Formación y Estructura de las Proteínas

Enlace Peptídico

El enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Se rompen por hidrólisis, mediante métodos químicos (ácidos, álcalis) o mediante enzimas proteolíticas.

Características del Enlace Peptídico

• Enlace covalente.
• Carácter parcial de doble enlace.
• Los enlaces del carbono α sí se pueden girar.
• El oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, en configuración trans.

Péptidos

• Oligopéptidos
• Polipéptidos
• Puentes Disulfuro: Aportan resistencia a la temperatura y no se desnaturalizan con urea, pero el β-mercaptoetanol sí los destruye.

Estructura de las Proteínas

La estructura de las proteínas depende en gran medida de su función:

• Estructura Primaria: Lineal.
• Estructura Secundaria: α-hélice y lámina β-plegada.
• Estructura Terciaria:
  • Conformación Globular.
  • Conformación Fibrosa.
• Estructura Cuaternaria: Proteínas con varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes, con enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos que pertenecen a subunidades diferentes.

Clasificación de las Proteínas

• Holoproteínas:
  • Globulares: Prolaminas, Gluteninas, Albúminas, Hormonas, Enzimas.
  • Fibrosas: Colágeno, Queratina, Elastina, Fibrosina.
• Heteroproteínas:
  • Glucoproteínas: Ribonucleasa, Anticuerpos, Hormona Luteinizante.
  • Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad.
  • Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas.
  • Cromoproteínas: Hemoglobina, Citocromos.

Funciones de las Proteínas

• Transporte: Ejemplo: Hemoglobina.
• Contráctil: Ejemplo: Miosina.
• Enzimática: Ejemplo: Amilasa.
• Reguladora: Ejemplo: Insulina.
• Estructural: Ejemplo: Colágeno.

Propiedades de las Proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen principalmente de la naturaleza de los aminoácidos que las forman, puesto que dependen básicamente de los radicales. Las principales propiedades son: el comportamiento químico, la solubilidad, la especificidad y la desnaturalización.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas. Son eficaces como catalizadores y aumentan la velocidad de las reacciones químicas.

Catálisis Química

Se requiere energía suficiente para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que se rompen o se forman uno o más enlaces químicos para formar los productos.

Energía Libre de Activación

Es la diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición.

Métodos para Acelerar la Velocidad de una Reacción

• Elevación de la temperatura.
• Uso de un catalizador: una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción rebajando la barrera de energía de activación.

Estructura de los Enzimas

El Centro Activo

El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que contiene restos de aminoácidos.

Aminoácidos Catalíticos

Constituyen el verdadero centro catalítico.

Aminoácidos de Unión

Se encargan de establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas). El resto de aminoácidos mantienen la conformación tridimensional catalítica.