Aminoácidos, proteínas y enzimas: estructura, funciones y vitaminas

Aminoácidos: Unidades Fundamentales de las Proteínas

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que actúan como los monómeros constituyentes de péptidos y proteínas. Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (R) única, todos unidos a un carbono central denominado carbono alfa (α).

Propiedades de los Aminoácidos

• Solubilidad: Son solubles en agua.
• Actividad catalítica: Algunos aminoácidos participan en la catálisis enzimática.
• Estado físico: Son sólidos a temperatura ambiente.
• Comportamiento anfótero: Pueden actuar como ácidos o bases, dependiendo del pH del medio.
• Estereoisomería: Presentan isómeros espaciales (excepto la glicina).

Comportamiento Anfótero y Sistemas Tampón

El comportamiento anfótero de los aminoácidos les permite neutralizar variaciones de pH, actuando como sistemas tampón naturales.

El Enlace Peptídico: Unión entre Aminoácidos

El enlace peptídico es el enlace químico que une a los aminoácidos. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Una amida es un compuesto derivado de un oxácido donde un grupo hidroxilo (-OH) se reemplaza por un grupo amino (-NH2). Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente.
• Presenta configuración trans: el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo amino se encuentran en lados opuestos del enlace.
• Es rígido: los átomos involucrados en el enlace se encuentran en un mismo plano.
• Permite rotación: los carbonos alfa (α) adyacentes al enlace peptídico pueden rotar.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas son macromoléculas formadas por una o más cadenas polipeptídicas, resultantes de la unión de un gran número de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Niveles Estructurales de las Proteínas

• Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• Estructura secundaria: Plegamiento regular de la cadena polipeptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto peptídico. Ejemplos comunes son la hélice alfa y la lámina beta.
• Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica. Se estabiliza mediante diversas interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos: puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals.
• Estructura cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (cada una con su estructura terciaria) para formar una proteína funcional. Las subunidades se mantienen unidas por interacciones similares a las de la estructura terciaria (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, etc.).

Desnaturalización de Proteínas

La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), lo que generalmente conlleva la pérdida de su función biológica.

Funciones de las Proteínas

Las proteínas desempeñan una amplia variedad de funciones esenciales en los seres vivos:

• Estructural: Forman parte de estructuras celulares y tejidos.
• Enzimática: Catalizan reacciones bioquímicas.
• Hormonal: Regulan procesos fisiológicos.
• Defensa: Participan en la respuesta inmunitaria (anticuerpos).
• Contráctil: Permiten el movimiento (actina y miosina).
• Transporte: Transportan moléculas (hemoglobina).
• Reserva: Almacenan nutrientes (ovoalbúmina).
• Homeostática: Mantienen el equilibrio interno del organismo.

Clasificación de las Proteínas

• Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Contienen una parte proteica (aminoácidos) y un grupo prostético (no aminoacídico).

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química sin ser consumido en el proceso. Las enzimas son catalizadores biológicos, generalmente de naturaleza proteica.

• Holoenzima: Enzima completa y activa, formada por una parte proteica (apoenzima) y un cofactor.
• Apoenzima: Parte proteica de la enzima, que determina la especificidad por el sustrato.
• Cofactor: Parte no proteica de la enzima, necesaria para su actividad catalítica. Puede ser un ion metálico o una molécula orgánica.
• Coenzimas: Cofactores orgánicos que se unen débilmente a la enzima.

Vitaminas: Moléculas Esenciales

Las vitaminas son moléculas orgánicas esenciales para el correcto funcionamiento del organismo, que actúan como reguladores de numerosos procesos celulares. Muchas vitaminas actúan como coenzimas.

Clasificación de las Vitaminas

• Hidrosolubles: Solubles en agua. Ejemplos:
  • Ácido fólico: su deficiencia causa anemia.
  • Ácido ascórbico (vitamina C): su deficiencia causa escorbuto (problemas de cicatrización, pérdida de dientes, etc.).
  • Cianocobalamina (vitamina B12): su deficiencia causa anemia perniciosa.
• Liposolubles: Insolubles en agua, solubles en disolventes apolares. Ejemplos:
  • Retinol (vitamina A): su deficiencia causa ceguera nocturna.
  • Calciferol (vitamina D): su deficiencia causa malformaciones óseas (raquitismo).

Cromatina

La cromatina es la forma en que se presenta el ADN en el núcleo celular, asociado a proteínas (histonas y no histonas). El ADN se encuentra superenrollado y condensado formando la cromatina.