Aminoácidos y Proteínas: Estructura, Clasificación y Enlace Peptídico

Proteínas: Definición y Componentes

Las proteínas son macromoléculas de gran tamaño y elevado peso molecular, constituidas por CHONSP (carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo). Su unidad fundamental son los aminoácidos.

Aminoácidos

Estructura Química

Un aminoácido consta de:

• Un carbono central (C).
• Un átomo de hidrógeno (H).
• Un grupo amino (-NH2).
• Un grupo carboxilo (-COOH).
• Una cadena lateral (R) que varía entre los diferentes aminoácidos.

Clasificación

Aminoácidos Proteicos

Son aquellos que forman parte de las proteínas y son 20 en total. La mayoría pueden ser sintetizados por el organismo, excepto 8 que deben ser ingeridos en la dieta, conocidos como aminoácidos esenciales (ejemplos: leucina, lisina, valina).

• Hidrófobos o apolares: El radical es un grupo apolar (ejemplo: alanina).
• Hidrófilos o polares: La cadena lateral es un grupo polar. Pueden ser:
  • Neutros: (ejemplos: glicina, serina).
  • Básicos: Captan protones (ejemplo: lisina).
  • Ácidos: Liberan protones; la cadena lateral termina en una carga negativa (ejemplo: ácido glutámico).

Aminoácidos No Proteicos

No forman parte de las proteínas. Incluyen:

1. Intermediarios metabólicos:
   • Ornitina (ciclo de la urea): Favorece la excreción de urea; es detoxificante y defatigante.
   • Homocisteína (descomposición de la metionina): Su presencia se asocia con ataques cardíacos y aterosclerosis.
2. Neurotransmisores inhibidores:
   • GABA: Actúa contra el estrés.
   • Biotina: Alivia dolores musculares y dermatitis; combate la depresión. Es producida por bacterias intestinales.

Características de las Proteínas

1. Estereoisomería: Debido a la presencia de carbonos asimétricos. Según la posición del grupo amino:
   • L-aminoácidos: Grupo amino a la izquierda (constituyen las proteínas).
   • D-aminoácidos: Grupo amino a la derecha (presentes en la pared bacteriana).
2. Estereoisomería óptica: Pueden ser dextrógiros (desvían la luz polarizada hacia la derecha) o levógiros (desvían la luz polarizada hacia la izquierda). Un L-aminoácido puede ser dextrógiro o levógiro.
3. Solubilidad en agua: Debido a la presencia de grupos como -COO^- y -NH3⁺.
4. Carácter anfótero: Actúan como ácido o base para amortiguar cambios de pH (efecto tampón).

Enlace Peptídico

Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Presenta un carácter parcial de doble enlace debido a sus formas resonantes. Según el número de aminoácidos unidos, se forman:

• Dipéptidos (2 aminoácidos)
• Tripéptidos (3 aminoácidos)
• Tetrapéptidos (4 aminoácidos)
• Polipéptidos (más de 10 aminoácidos)
• Proteínas (más de 100 aminoácidos)

Características del Enlace Peptídico

• Posee un carácter parcial de doble enlace, lo que lo hace más corto que un enlace sencillo, rígido y plano.
• No existe rotación libre alrededor del enlace peptídico.
• Los cuatro átomos del enlace (C, H, O, N) se encuentran en el mismo plano.
• Los enlaces entre los carbonos alfa y los grupos amino y carboxilo sí pueden rotar, limitados únicamente por el tamaño del grupo R. Esta rotación permite a las proteínas adoptar diversas configuraciones.
• Los péptidos se representan con el extremo N-terminal a la izquierda.

Ejemplos de Péptidos

• Oxitocina: Nanopéptido que regula las contracciones uterinas.
• Valinomicina: Decapéptido con función antibiótica.
• Insulina y glucagón: Hormonas que regulan los niveles de glucosa en sangre.