Aminoácidos y Proteínas: Estructura, Función y Propiedades

Aminoácidos

1. En el interior de la célula los aminoácidos (a.a.) cumplen distintas funciones.

2. Mayoritariamente, los a.a. que constituyen las proteínas de la célula son L-alfa-aminoácidos.

3. Que los a.a. en la célula presenten la estructura de zwitterion, implica que los a.a. tienen: mayor solubilidad en agua que en solventes orgánicos, elevados puntos de fusión, elevados valores de constante dieléctrica y momento bipolar alto.

4. El punto isoeléctrico determinado para el a.a. lisina, es de 9,74. Esto significa que a este pH el a.a. lisina presenta mínima solubilidad y tiene carga neta cero.

5. Toda molécula que reciba el nombre de a.a. se caracteriza por tener en su estructura química al menos un grupo amino y uno carboxilo.

6. El a.a. que contiene azufre en su estructura es la cisteína.

7. En relación a los a.a. básicos se puede afirmar que en la cadena lateral poseen un grupo protonado, son a.a. que aportan cargas positivas a la proteína y se clasifican como a.a. polares con carga positiva a pH 7.

8. La capacidad amortiguadora de los a.a. se basa en que sus grupos químicos son base y ácido débiles.

9. ¿Cuál es la aseveración correcta en relación a los a.a.? Los a.a. apolares son hidrofóbicos.

10. Con respecto a los a.a. es correcto afirmar que existen D y L a.a. y además de formar parte de las proteínas, pueden cumplir otras funciones en la célula.

11. El a.a. en cuya cadena lateral R presenta un grupo ionizable es la histidina.

12. Un a.a. no proteico es aquel que no se encuentra formando parte de la estructura de las proteínas.

13. Función celular de los a.a. es participar como intermediarios del metabolismo de a.a., neurotransmisores, componentes de proteínas de paredes bacterianas y agentes alquilantes.

14. El carbono alfa de todo DL-alfa-aminoácido presenta actividad óptica, con excepción de la glicina.

Proteínas

1. La conformación nativa de una proteína corresponde a la estructura tridimensional funcional.

2. La denaturación irreversible de una proteína es un proceso que ocurre a elevadas temperaturas.

3. La degradación de una proteína es un proceso que se produce al romperse los enlaces peptídicos del polipéptido.

4. Las proteínas globulares se caracterizan por presentar estructura terciaria y/o cuaternaria, sus a.a. apolares tienden a encontrarse en el interior de la molécula, sus a.a. polares se encuentran en la superficie de la molécula y ser estabilizadas por interacciones hidrofóbicas.

5. El punto isoeléctrico de una proteína es el pH al cual: la proteína no migra en un campo eléctrico, presenta mínima solubilidad y la carga neta de la proteína es igual a cero.

6. Los puentes de hidrógeno se forman estabilizando la estructura: alfa-hélice y lámina plisada.

7. La estructura cuaternaria de las proteínas se caracteriza por estar: formada por más de una cadena polipeptídica, estabilizada por interacciones hidrofóbicas, poder estar constituida por cadenas polipeptídicas idénticas, poder estar constituida por cadenas polipeptídicas diferentes.

8. El efecto de aumentar la fuerza iónica en una solución de proteínas es afectar su: solubilidad, conformación y función biológica.

9. La carga neta de la proteína depende de las cargas que presentan las cadenas laterales.

10. La modificación química de las cadenas R de los a.a. alteran la actividad de las proteínas.

11. El efecto de un solvente orgánico sobre las proteínas globulares es disminuir su solubilidad.

12. La proteína A y B tienen el mismo peso molecular e igual número de residuos de a.a. En base a lo anterior, se puede aseverar que no tienen nada en común.

13. Una función que no cumplen las proteínas es la de vitaminas.