2
Clasificado en Biología
Escrito el en 
español con un tamaño de 5,17 KB
b)heteropolisacarido:formados x dos o mas clases d monosacaridos.Heterosidos formados x parte glucidica y no glucidica.Lipidos:se trata d un conjunto d sustancias muy eterogenia tanto estructural como por funciones q desarrolla.Son insolubles en agua y si en disolvente organicos.Quimicamente estan constituidos x C,H,O.Propiedades:untosos al tacto funciones biologicas:a)Estructurales:b)energeticos. c)vitaminas y hormonales.Clasificación:1)Lipidos saponificables:acilglecido resultan d la esterificación d una molec. d glicerina con 1,2 o 3 molec. d a.grasos y q dan lugar a monoacilglicerido, diacilglicerido o triacilglicerido.Acidos Grasos:a.organicos con cadena hidrocarbonada caracterizados x la longitud d lacadena y presencia d dobles enlaces.Algunos se les denomina esenciales, no los podemos sintetizar. Propiedades son anfipaticos ya q posees una zona apolar q reside en la cadena alifatica y otra zona polar q reside en el grupo carboxido.2) reaccionan con los alcoholes formando este y al hidrolizarse con álcalis forman jabones.3)El grado d instauración y la longitud d la cadena alifatica infliyen en el punto d fusion d las grasas.Triglicerido:son reservas energeticas q se almacenan en semillas y sirven para conservar el calor del cuerpo.Ceras:resultan d la esterificación d un a.graso d cadena larga con un alcohol d elevado peso molec..Devido a su marcada insoluvilidad actuan como impermeabilizandes d piel,pelo, pluma.Fosfolipido:son saponificables componentes d la menbrana biologica.Estan constituidos x glicerina esterificada con un grupo fosfato y 2 a.grasos 1 saturado y otro no.Son anfipaticas.En medio acuoso los fosfolípidos tienden a asociarse en micelas y bicapas.Esfingolipido semejante estructura a los fosfolipidosabundandes en las neuronas.Poseen un aminoalcohol 1 a.graso y 1 grupo polar variado y completado. 2)Lipidos insaponificables:terpenos familia d sustancias q derivan d la polimerización dl isopreno.Esteroides:compuestos policiclicos dl esterano.ej:colesterol:forma estructural d las membranas d las cel. Animales situadas en los fosfolípidos y siendo un estabilizante y precursor d la vitamina D.
Prostaglandinas:son derivadas dl prostanoato.Funciones coagulación d la sangre.Proteinas:son fundamentales en la actividad vital.Composicion:CHON, de gran tamaño y elevado peso molecular, con acidos se descomponen en unidades aminoacidas y su carga cambia al variar el Ph.Punto isoeléctrico:el valor dl Ph en el q se compensan las propiedades acidas y basicas dl aminoacido y los aa son anfoteros. Enlace peptídico:las prot. Se componen d largas cadenas d aa ordenadas en secuencias especificas y unidas entre si x enlaces peptidicos entre el grupo amino de un aminoacido y el carboxido d otro con desprendimiento d una molec. d agua.En un enlace covalente rigido y no admite giros.Niveles d organización estructural:con el nombre d estructura d la proteinas se estudia la dispersión dl estacio d toda la cadena polipeptidica. Ella d adapta a causad la multitud d interacciones q se pueden producir en los aa aminoácidos d dixa cadena u otros.Estas interacciones son generalmente d tipo devil pero q mantienen a la molecula con una forma definida y firme aunk flexible.Estas interacciones son:Enlaces d H, atracciones electroestaticas, hidrofobicas y puentes d sulfuro.Se distinguen 4 tipos.1)es la secuancia lineal d los aminoácidos en la cadena polipeptidica unidos x enlaces peptidicos.Ylas cadenas d prote. Se diferencian entre si x el numero, naturaleza y orden d aa.2)secunadario la configuración q permite la configuración d mayor punto d puentes d hidrogeno entre los grupos NH y CO dl polipeptido.Se distinguen 2 tipos:a)arroyamiento en alfa-elice.Se establecen enlaces d H intracatenarios entre los aa situados en cada cuarta porcion.Caracteristica d proteinas globulares.B)estructura beta laminal o lamina plegada.Se consigue cuando se pliega sobre si misma adelante y atrás uniendose en direcciones opuestas. 3)terciaria:conformacion espacil definitiva q adoptan las diferentes regiones d la cadena polipeptidica, cada uno con su correspondiente estructura secundaria, como consecuenca d todo tipo d interacciones entre los distintos puntos d la cadena.
Prostaglandinas:son derivadas dl prostanoato.Funciones coagulación d la sangre.Proteinas:son fundamentales en la actividad vital.Composicion:CHON, de gran tamaño y elevado peso molecular, con acidos se descomponen en unidades aminoacidas y su carga cambia al variar el Ph.Punto isoeléctrico:el valor dl Ph en el q se compensan las propiedades acidas y basicas dl aminoacido y los aa son anfoteros. Enlace peptídico:las prot. Se componen d largas cadenas d aa ordenadas en secuencias especificas y unidas entre si x enlaces peptidicos entre el grupo amino de un aminoacido y el carboxido d otro con desprendimiento d una molec. d agua.En un enlace covalente rigido y no admite giros.Niveles d organización estructural:con el nombre d estructura d la proteinas se estudia la dispersión dl estacio d toda la cadena polipeptidica. Ella d adapta a causad la multitud d interacciones q se pueden producir en los aa aminoácidos d dixa cadena u otros.Estas interacciones son generalmente d tipo devil pero q mantienen a la molecula con una forma definida y firme aunk flexible.Estas interacciones son:Enlaces d H, atracciones electroestaticas, hidrofobicas y puentes d sulfuro.Se distinguen 4 tipos.1)es la secuancia lineal d los aminoácidos en la cadena polipeptidica unidos x enlaces peptidicos.Ylas cadenas d prote. Se diferencian entre si x el numero, naturaleza y orden d aa.2)secunadario la configuración q permite la configuración d mayor punto d puentes d hidrogeno entre los grupos NH y CO dl polipeptido.Se distinguen 2 tipos:a)arroyamiento en alfa-elice.Se establecen enlaces d H intracatenarios entre los aa situados en cada cuarta porcion.Caracteristica d proteinas globulares.B)estructura beta laminal o lamina plegada.Se consigue cuando se pliega sobre si misma adelante y atrás uniendose en direcciones opuestas. 3)terciaria:conformacion espacil definitiva q adoptan las diferentes regiones d la cadena polipeptidica, cada uno con su correspondiente estructura secundaria, como consecuenca d todo tipo d interacciones entre los distintos puntos d la cadena.