Porque las atracciones entre las bases nitrogenadas son electrostáticas y no enlaces covalentes

Proteínas:

• Biomoléculas formadas por la uníón de aminoácidos mediante enlace peptídico.

• Compuestas por C, H, O, N, y en muchos casos S. Algunas tienen también P, Fe, Zn, Cu.

• Son macromoléculas

• Responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los organismos.

• Su estructura tiene diversos niveles de organización.

• ESTRUCTURA PRIMARIA

• Hace referencia a la secuencia de aminoácidos (nº, tipo y orden)

• Es la más sencilla y determina el resto de estructuras proteicas.

• Con 20 aminoácidos diferentes las posibles combinaciones son muy variadas.

• Esto explica una de las propiedades fundamentales de las proteínas, su especificidad.

• Cuando se escribe la secuencia de aminoácidos de una proteína, se usa la convencíón de poner a la izquierda el grupo N-terminal.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos, para ser estable, según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida.

• Modelos más frecuentes:

Hélice α

• Postulada por Pauling y Corey (1951). Confirmada después por estudios de difracción de rayos X.

• Los planos de los enlaces peptídicos forman una hélice dextrógira.

• Las cadenas laterales se proyectan hacia fuera.

• Los grupos C=O y N-H (de los enlaces peptídicos) quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección ± paralela al eje de la hélice. Esto permite que se formen enlaces de H entre un C=O y un N-H.

  • Planos peptídicos: 3,6 por vuelta.

  • Enlaces de H: 1 cada 4 aminoácidos.

  • Paso de rosca de la hélice: 0,54 nm

Estructura β  u hoja plegada

• Descubierta simultáneamente por los mismos investigadores.

• Los planos en los enlaces peptídicos se disponen en zig-zag.

• Las cadenas laterales están dirigidas alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

• La estructura se estabiliza mediante puentes de H entre los grupos C=O y N-H de diferentes segmentos de la cadena polipeptídica, que pueden pertenecer a la misma o diferente cadena.

• Puede presentar una:

  • Asociación paralela de dos segmentos pertenecientes a una misma cadena

  • Asociación antiparalela de dos segmentos pertenecientes a diferentes cadenas. Es un poco más compacta y aparece con más frecuencia. Ej: fibroína de la seda.

Hélice de colágeno

• Presente en colágeno, proteína abundante en el tejido conjuntivo de animales.

• Es una hélice formada por 3 cadenas peptídicas que se enrollan entre sí.

• Es una estructura particularmente rígida.

• Está compuesta mayoritariamente por al aminoácido prolina, que le impide adoptar las estructuras anteriores.

• Las cadenas se enrollan hacia la izquierda (levógiras) produciendo una vuelta de hélice cada 3 aminoácidos. No hay enlaces de H intracatenarios y es más extendida que la α hélice.

La estructura secundaria depende de la secuencia de la estructura primaria. Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras secundarias en diferentes segmentos de la misma.

En algunas proteínas globulares se producen agrupaciones de α hélice y β hoja plegada, denominadas estructuras supersecundarias (motivos estructurales). Las más frecuentes son: βαβ (2 láminas β enlazadas por una α hélice), αα (antiparalelas), meandro β (3 láminas β antiparalelas), estructuras en barrilete de láminas β.

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• La cadena polipeptídica de la estructura secundaria puede aún sufrir giros y plegamientos adquiriendo una estructura tridimensional.

• La causa es la búsqueda de la estabilidad de la molécula.

• Se producen interacciones no covalentes entre las cadenas laterales:

  • Puentes de H:

    • Entre cadenas laterales polares que tengan algún grupo –OH

    • En grupos C=O y N-H de enlaces peptídicos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria.

  • Interacciones electrostáticas: entre grupos con carga eléctrica opuesta.

  • Interacciones de van der Waals: entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse.

  • Interacciones hidrofóbicas: los grupos apolares tienden a interacciona entre sí ocultándose del agua que envuelve la molécula.

    • Propias de una proteína globular soluble en agua.

    • Pueden realizarse entre compuestos hidrofóbicos que rodean la proteína, como en muchas proteínas de la membrana plasmática.

  • Puentes disulfuro: entre dos residuos de cisteína. Es un enlace covalente que resulta de la oxidación de dos tioles (-SH). Es la interacción más fuerte de las que estabilizan la estructura terciaria (por ser enlace covalente), pero también la menos frecuente.

• La estructura terciaria determina las carácterísticas de una proteína y las funciones biológicas que desempeña.

• En las proteínas globulares las estructuras supersecundarias se agrupan en determinadas combinaciones dando lugar a los dominios estructurales (50-350 aminoácidos). Una proteína puede tener uno o varios dominios estructurales unidos entre sí mediante una porción proteica flexible. Los dominios son muy estables.

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Es un grado superior de organización espacial. La poseen las proteínas que constan de 2 o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes.

• Cada cadena polipeptídica se denomina subunidad, monómero o protómero.

• Un oligómero estaría constituido por varias cadenas polipeptídicas (pocos protómeros).

  • Ej: dímero (citocromo C), tetrámero (hemoglobina)

• Multímero: muchos protómeros.

  • Ej: filamentos de actina, cápsidas de virus (tubos o esferas)

• Las cadenas polipeptídicas se unen entre sí mediante las interacciones del mismo tipo que las indicadas en la estructura terciaria.