Biomoléculas Fundamentales: Estructura y Función de Proteínas, Enzimas, Vitaminas y Ácidos Nucleicos

Proteínas

Las proteínas son macromoléculas, los compuestos orgánicos más abundantes en la materia viva. Son específicas y a través de ellas se expresa la información genética.

Formación del Enlace Peptídico

El enlace peptídico se forma por la unión del grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua (H₂O).

Grupo Ácido (Aminoácido 1) + Grupo Amino (Aminoácido 2) → Enlace Peptídico (e.p.) + H₂O

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia es fundamental y determina las estructuras superiores de la proteína.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es el plegamiento local de la cadena polipeptídica, mantenido por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo del esqueleto de la cadena. Las formas más comunes son:

• Hélice Alfa (α-hélice): Es una estructura helicoidal dextrógira, la forma más simple y común, mantenida por puentes de hidrógeno intracatenarios.
• Conformación Beta (β-lámina): Es una estructura en zigzag, formada por el plegamiento de la cadena sobre sí misma o por la interacción entre cadenas adyacentes, mantenida por puentes de hidrógeno intercatenarios o intracatenarios.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es el replegamiento tridimensional de la estructura secundaria en el espacio, dando lugar a la forma globular o fibrosa de la proteína. Se mantiene por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos (enlaces débiles como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, enlaces iónicos, y enlaces covalentes como los puentes disulfuro).

• Estructura Fibrosa: La estructura secundaria sufre solo ligeras torsiones. Las proteínas filamentosas suelen tener una función estructural o protectora y son insolubles en agua (ej. colágeno, queratina).
• Estructura Globular: En la estructura secundaria se forman nuevos enlaces débiles que dan lugar a una forma compacta y esférica. Son solubles en disoluciones acuosas y suelen tener funciones dinámicas (ej. enzimas, anticuerpos).

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria es la unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) con estructuras terciarias individuales, mediante enlaces débiles (no covalentes). Un ejemplo clásico es la hemoglobina, compuesta por cuatro subunidades.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Depende de la proporción de radicales hidrófobos e hidrófilos. A mayor cantidad de radicales hidrófobos, menor o nula solubilidad; a mayor cantidad de radicales hidrófilos, mayor solubilidad.
• Especificidad: Cada especie posee distintas proteínas y cada proteína tiene una función específica y única. Esta especificidad es crucial para explicar numerosos fenómenos biológicos.

Desnaturalización

La desnaturalización es la ruptura de los enlaces que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína, conservando intacta la estructura primaria. Esto provoca la pérdida de su función biológica.

• Agentes Desnaturalizantes: Calor, modificadores extremos del pH, alteraciones en la concentración salina, alta salinidad, disolventes orgánicos.
• Si el proceso es reversible, se denomina renaturalización, y la proteína recupera su estructura y función original.

Funciones de las Proteínas

• Enzimática: Catalizan reacciones bioquímicas (ej. Maltasa).
• Estructural: Forman parte de tejidos y estructuras (ej. Histonas, Colágeno).
• Hormonal: Regulan procesos fisiológicos (ej. Insulina, Tiroxina).
• Reguladora: Controlan la expresión génica y otros procesos celulares (ej. Helicasa).
• Homeostática: Mantienen el equilibrio interno, como la regulación del pH, ya que todas las proteínas tienen carácter anfótero.
• Defensiva: Protegen el organismo (ej. Anticuerpos, Fibrinógeno, Trombina).
• Transporte: Llevan sustancias a través del cuerpo o membranas (ej. Hemoglobina, Lipoproteínas).
• Contráctil: Permiten el movimiento (ej. Actina, Miosina).
• Reserva: Almacenan aminoácidos o nutrientes (ej. Albúminas, Caseína).

Biocatalizadores: Enzimas

Las enzimas son proteínas que, junto con moléculas orgánicas o inorgánicas (cofactores), catalizan las reacciones químicas en el cuerpo. Son los principales biocatalizadores biológicos:

• No se consumen durante la reacción (se recomponen al final de la misma).
• Aumentan drásticamente la velocidad de la reacción y disminuyen la energía de activación necesaria.
• Actúan en pequeñas cantidades.
• Hacen posibles reacciones que de otro modo serían espontáneamente muy lentas o imposibles en las condiciones biológicas.

La Acción Enzimática

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo enzima-sustrato (ES) que representa el estado de transición, facilitando la transformación del sustrato en producto.

E (Enzima) + S (Sustrato) ↔ ES (Complejo Enzima-Sustrato) ↔ E (Enzima) + P (Producto)

Clasificación de las Enzimas

• Enzimas Sencillas: Compuestas por una única cadena polipeptídica.
• Enzimas Conjugadas: Formadas por una apoenzima (fracción proteica) y un cofactor (fracción no proteica, que puede ser un ión metálico o una molécula orgánica, como una coenzima).

Ejemplos de Clases de Enzimas

• Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis (ej. Lactasa, que hidroliza la lactosa).
• Ligasas o Sintetasas: Catalizan la unión de dos sustratos en presencia de un compuesto que suministra energía (generalmente ATP).

  A + B + ATP → A-B + ADP + Pi

Vitaminas

Las vitaminas son compuestos orgánicos esenciales que el organismo no puede sintetizar por sí mismo (o lo hace en cantidades insuficientes), por lo que deben ser obtenidos a través de la alimentación. Son indispensables para el correcto funcionamiento metabólico.

• No sintetizables: El cuerpo humano no las fabrica, excepto la vitamina D (con exposición solar), K, B1 y B12, y el ácido fólico (estas últimas formadas por la flora intestinal).
• Indispensables: Se consiguen a través de la alimentación.
• Sustancias orgánicas: Se necesitan en pequeñas cantidades.
• Necesidades variables: Sus requerimientos varían según la especie, edad, estado fisiológico (ej. embarazo) y nivel de actividad.
• Origen: Solo las sintetizan vegetales, hongos y microorganismos.
• Lábiles: Se alteran fácilmente por cambios de temperatura (T), pH y por almacenamientos prolongados.

Trastornos Orgánicos por Deficiencia o Exceso

• Avitaminosis: Carencia total de una o más vitaminas.
• Hipovitaminosis: Carencia parcial de vitaminas.
• Hipervitaminosis: Exceso por acumulación de una o más vitaminas (generalmente las liposolubles, que son poco solubles en agua y se almacenan).

Categorías de Vitaminas

• Vitaminas Liposolubles: Se almacenan en el tejido graso del cuerpo (ej. A, D, E, K).
• Vitaminas Hidrosolubles: No se almacenan en grandes cantidades (excepto la B12), por lo que deben ser consumidas regularmente y el exceso se excreta. Funcionan a menudo como coenzimas; las deficiencias se producen porque no se puede sintetizar una determinada enzima en la que la vitamina actúa como coenzima.

Una dieta equilibrada con productos frescos es esencial para obtener las vitaminas necesarias. Las necesidades de vitaminas aumentan en ciertas etapas biológicas, como la infancia, el embarazo o durante periodos de alta actividad física.

Ácidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos son grandes moléculas formadas por la unión de monómeros, llamados nucleótidos. Fueron descubiertos por Friedrich Miescher.

Componentes de los Nucleótidos

Un nucleótido está compuesto por tres elementos:

1. Pentosa: Un monosacárido de cinco carbonos (ribosa en el ARN o desoxirribosa en el ADN).
2. Base Nitrogenada: Compuestos heterocíclicos que pueden ser:
   • Púricas: Adenina (A) y Guanina (G).
   • Pirimídicas: Timina (T) en ADN, Citosina (C) en ADN y ARN, y Uracilo (U) en ARN.
3. Ácido Ortofosfórico (H₃PO₄): Un grupo fosfato.

Nucleósidos y Polinucleótidos

• Nucleósido: Es la unión de una pentosa y una base nitrogenada. Si la pentosa es ribosa, se forma un ribonucleósido; si es desoxirribosa, se forma un desoxirribonucleósido.
• Polinucleótidos: Son cadenas lineales de nucleótidos unidos entre sí por enlaces fosfodiéster, formando el esqueleto azúcar-fosfato.

Tipos de Ácidos Nucleicos

Los principales tipos de ácidos nucleicos son el ADN (Ácido Desoxirribonucleico) y el ARN (Ácido Ribonucleico).

ADN (Ácido Desoxirribonucleico)

El ADN contiene la información genética de los organismos. Se encuentra en las células eucariotas animales (núcleo, mitocondrias), en las eucariotas vegetales (núcleo, cloroplastos) y en las procariotas (en forma circular, en plásmidos y el cromosoma bacteriano).

Estructura del ADN

• Primaria: Secuencia lineal de desoxirribonucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster.
• Secundaria: La famosa doble hélice, propuesta por Watson y Crick. Consiste en el enrollamiento de dos cadenas de polinucleótidos alrededor de un eje común, produciéndose hacia la derecha. Esta estructura explica el almacenamiento de la información genética y el mecanismo de duplicación del ADN.

Características de la doble hélice:

• Las cadenas están siempre equidistantes.
• La base Adenina (A) se empareja siempre con la Timina (T) mediante dos puentes de hidrógeno.
• La Citosina (C) se empareja siempre con la Guanina (G) por medio de tres puentes de hidrógeno. Estas bases son complementarias.
• Las cadenas son antiparalelas, lo que significa que tienen una orientación opuesta (una va en sentido 5'-3' y la otra en 3'-5').

ARN (Ácido Ribonucleico)

El ARN es una unión de muchos ribonucleótidos, los cuales se unen entre sí mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5'-3'. Una célula tiene aproximadamente 10 veces más ARN que ADN. El ARN contiene ribosa (en lugar de desoxirribosa) y uracilo (en lugar de timina). Normalmente se presenta en cadena simple, aunque a veces forma estructuras en hélice o complejas tridimensionales.

Tipos de ARN

• ARN Mensajero (ARNm)

  Cadenas de largo tamaño con estructura primaria. Se le llama mensajero porque transporta, desde el ADN a los ribosomas, la información necesaria para la síntesis proteica. Cada ARNm contiene la información para sintetizar una proteína determinada.

  Cada 3 nucleótidos en el ARNm forman un codón:

  • Codón de inicio: AUG
  • Codones de terminación: UAA, UAG, UGA

• ARN Transferente (ARNt)

  Moléculas de pequeño tamaño, se encuentran en todas las células. Es un ARN no lineal en el que se pueden observar tramos de doble hélice, debido a que se establecen enlaces por puentes de hidrógeno entre bases complementarias de la misma cadena. Se distinguen tres tramos principales.

  En uno de estos tramos, aparece una secuencia de tres nucleótidos, denominada anticodón. Esta secuencia es complementaria con una secuencia del ARNm, el codón. En el brazo opuesto, en el extremo 3' de la cadena, se une un aminoácido específico de la secuencia del anticodón. La función del ARNt consiste en unirse en el ribosoma a la secuencia complementaria del ARNm, mediante el anticodón. Al mismo tiempo, transfiere el aminoácido correspondiente a la secuencia de aminoácidos que se está formando en el ribosoma.

• ARN Ribosómico (ARNr)

  Presente en los ribosomas, donde forma parte de su estructura y participa activamente en la síntesis proteica, catalizando la formación de enlaces peptídicos.

Dogma Central de la Biología Molecular

El Dogma Central de la Biología Molecular describe el flujo de información genética en una célula:

ADN (Duplicación) → (Transcripción, mediada por ADN polimerasa) → ARNm → (Traducción) → Proteína

Durante la transcripción, la información del ADN se copia a ARNm. En el ADN, se distingue:

• ↑ Cadena codificante 5'-3'
• ↓ Cadena molde 3'-5'