Bioquímica de Proteínas: Composición, Propiedades y Estructura Molecular

Proteínas: Fundamentos Bioquímicos

Las proteínas son biomoléculas esenciales formadas principalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), y con frecuencia también contienen fósforo (P), azufre (S) y diversos elementos metálicos. Son polímeros lineales no ramificados, constituidos por la unión de unidades más pequeñas denominadas aminoácidos, mediante enlaces conocidos como enlaces peptídicos.

Péptidos

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos. Se clasifican según el número de aminoácidos que los componen:

• Oligopéptidos: Contienen entre 2 y 10 aminoácidos. Ejemplos incluyen dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3 aminoácidos), etc.
• Polipéptidos: Contienen entre 10 y 100 aminoácidos.

Aminoácidos: Unidades Fundamentales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos caracterizados por poseer un grupo amino (-NH₂) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) unidos a un átomo de carbono central, conocido como carbono alfa (α). A este carbono también se unen un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral (R), que es la que confiere a cada aminoácido sus propiedades específicas.

Propiedades de los Aminoácidos

• Actividad Óptica

  La asimetría del carbono alfa (α) en la mayoría de los aminoácidos (excepto la glicina) les confiere actividad óptica. Esto significa que, en disolución acuosa, desvían el plano de la luz polarizada. Se clasifican en levógiros (desvían la luz hacia la izquierda) y dextrógiros (desvían la luz hacia la derecha).

• Estereoisomería

  Cada aminoácido (con la excepción de la glicina) presenta dos configuraciones espaciales o estereoisómeros: D y L. La configuración D se da si el grupo amino está a la derecha en la proyección de Fischer, mientras que la configuración L se da si el grupo amino está a la izquierda. Es importante destacar que los aminoácidos que forman las proteínas en los seres vivos son predominantemente de la serie L.

• Carácter Anfótero

  Debido a la presencia de grupos amino (básico) y carboxilo (ácido), los aminoácidos son compuestos anfóteros. Esto significa que, en disolución, pueden ionizarse y actuar como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio en el que se encuentren.

  Punto Isoeléctrico

  El punto isoeléctrico (pI) es el valor de pH específico en el cual un aminoácido presenta una carga neta global de cero, es decir, las cargas positivas y negativas se equilibran.

• Aminoácidos Esenciales y No Esenciales

  Algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo a partir de otras moléculas (aminoácidos no esenciales). Sin embargo, otros no pueden ser sintetizados y deben ser obligatoriamente ingeridos a través de la dieta (aminoácidos esenciales).

Clasificación de los Aminoácidos

Según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R), los aminoácidos se clasifican en tres grupos principales:

• Neutros

  Poseen una cadena lateral que no contiene grupos carboxilo ni amino adicionales. Pueden ser polares (con grupos hidroxilo, tiol, amida) o apolares (con cadenas hidrocarbonadas), y su carga neta es cero a pH fisiológico.

• Ácidos

  Contienen un grupo carboxilo adicional en su cadena lateral, lo que les confiere una carga neta negativa a pH fisiológico.

• Básicos

  Presentan un grupo amino adicional en su cadena lateral, lo que les otorga una carga neta positiva a pH fisiológico.

Enlace Peptídico: La Unión de Aminoácidos

Los aminoácidos se unen entre sí para formar cadenas, que reciben el nombre de péptidos o polipéptidos. Esta unión se denomina enlace peptídico y es un tipo de enlace covalente. Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH₂) del siguiente aminoácido, con la consiguiente eliminación de una molécula de agua (reacción de condensación).

Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización

Estructura Primaria

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal específica de aminoácidos que la componen. Esta secuencia, determinada genéticamente, es fundamental, ya que define la identidad de la proteína y es la base para la formación de sus estructuras tridimensionales superiores.