Bioquímica de los Protidos: Composición, Enlace Peptídico y Niveles Estructurales de las Proteínas

Protidos: Composición y Clasificación

Los protidos son biomoléculas formadas principalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). En ocasiones, también pueden contener fósforo (P) y azufre (S). Están constituidos por tres tipos de moléculas:

• Aminoácidos
• Péptidos
• Proteínas

Péptidos y Proteínas: El Enlace Peptídico

Tanto los péptidos como las proteínas se forman por la unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico. Este enlace covalente se establece entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amina (–NH₂) del siguiente.

Características del Enlace Peptídico

La característica principal del enlace peptídico es su rigidez, ya que no permite el giro de los elementos unidos por él. Esta rigidez se debe a que el doble enlace que posee el carbono del grupo carboxilo con el oxígeno se deslocaliza (se moviliza) hacia la unión entre el carbono carboxilo y el nitrógeno del grupo amina, adquiriendo un carácter parcial de doble enlace.

Péptidos

Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos que los componen oscila generalmente entre 2 y 100. Si la cadena supera los 100 aminoácidos, se considera una proteína.

Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes:

• Insulina
• Glucagón
• Oxitocina
• Vasopresina

Proteínas

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico en un número mayor a 100. La alternancia de enlaces rígidos (el enlace peptídico) y enlaces móviles (los enlaces intraaminoácido) permite que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja.

Estructura y Función de las Proteínas

La compleja estructura tridimensional de las proteínas se estudia en cuatro niveles de complejidad:

Estructura Primaria

Hace referencia a la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína. El primer aminoácido siempre tiene libre el grupo amina (–NH₂), por lo que se denomina N-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo (–COOH), por lo que se llama aminoácido C-terminal. La estructura primaria es fundamental, ya que determina las demás estructuras de la proteína.

Estructura Secundaria

Dependiendo de la rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces intraaminoácido y la interacción de los radicales (cadenas laterales), las estructuras secundarias pueden ser:

• Alfa-hélice (α-hélice)
• Beta-lámina (β-lámina o lámina plegada)
• Hélice de colágeno

Estructura Terciaria

Es la manifestación tridimensional de la proteína en el espacio. Puede adoptar dos formas principales:

1. Forma globular: Redondeada y compacta. Las proteínas con esta forma reciben el nombre de esferoproteínas.
2. Forma fibrosa: Alargada y filamentosa. Estas proteínas reciben el nombre de escleroproteínas.

La conformación espacial de la proteína condiciona directamente su función biológica.

Estructura Cuaternaria

Se presenta cuando varias cadenas polipeptídicas (subunidades proteicas) se unen entre sí. Esta unión se realiza mediante enlaces débiles, tales como:

• Puentes de hidrógeno
• Interacciones hidrofóbicas

Propiedades de las Proteínas

[Nota del autor: Sección pendiente de desarrollo]