Características y Estructura de las Proteínas

Características del Enlace Peptídico

• El enlace C=O es ligeramente más largo que la mayoría de los enlaces C=O.
• El enlace C-N es generalmente un poco más corto que la mayoría de los enlaces C-N.
• Es un enlace con carácter resonante (los electrones del enlace son atraídos por un grupo de átomos y no solo por dos), por lo que presenta un carácter de doble enlace, siendo más rígido que uno simple pero menos que uno doble.
• Los cuatro átomos del enlace (CO-NH) se encuentran en un mismo plano, por lo que no hay posibilidad de giro.
• Los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, por lo que son los únicos que podrían girar.
• Es un enlace muy fuerte y resistente.
• La localización de los Cα hace que haya una configuración cis y trans.
• La configuración trans es más estable ya que los choques estéricos entre los grupos unidos a los átomos de Cα impiden la adopción de la forma cis.
• El enlace peptídico es polar, puede formar 2 puentes de H en direcciones opuestas, en la molécula se establece un dipolo.
• Las fuerzas electrostáticas son fuerzas que se forman entre grupos con carga eléctrica opuesta, cuanto menor sea la distancia, mejor se formarán.
• Los puentes de H son enlaces que se establecen entre átomos electronegativos y un H, el H es el átomo donante y el O es el aceptor de electrones.
• Las interacciones hidrofóbicas son este tipo de interacciones que se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos apolares o hidrofóbicos. Estos suelen disponerse en el interior de la proteína, por lo que estas interacciones se dan en el corazón de la proteína.
• Las fuerzas de van der Waals son atracciones eléctricas débiles que se establecen entre diferentes átomos. Esta fuerza se debe a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales.

Tipos de Estructura

Haz de hélices α

• Las 4 cadenas polipeptídicas dejan un hueco en su interior que es ocupado por un cofactor.
• Apoproteína + Cofactor = holoproteína
• Apoproteína→cadena polipeptídica
• Cofactor→componente no proteico

Sándwich β-β

• 7 cadenas antiparalelas que forman dos hojas plegadas β que se intercalan formando un tejido.

Barril α /β

• Alternación de cadenas β paralelas con hélices α que se repliegan formando un círculo de cadenas β alrededor de las hélices α.

Clasificación de las Proteínas

Proteínas fibrosas (colágeno)

• Presentan una única forma de estructura 2a que se repite constantemente.
• Suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas.

Forma globular (mioglobina)

• Tienen forma más o menos esférica y muchas estructuras diferentes.
• Suelen ser solubles en agua y/o disoluciones salinas.
• Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y proteínas con función transportadora.
• Suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélice (centro de la molécula) y conformaciones beta (periferia de la molécula).