Cinética Enzimática: Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

Cinética Enzimática

Especificidad

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, ya que solo los sustratos con la forma adecuada pueden acoplarse al centro activo (modelo llave-cerradura de Fischer). En la actualidad, se sabe que el centro activo puede modificar su forma para adaptarse al sustrato, fenómeno conocido como ajuste inducido.

Velocidad de Reacción

La velocidad de una reacción enzimática depende de la cantidad de sustrato (S) y de la cantidad de enzima (E). Si mantenemos la concentración de E constante y aumentamos progresivamente la concentración de S, la velocidad de reacción aumenta rápidamente. Esto se debe a que, al haber más moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre S y E. Sin embargo, llega un momento en que, a pesar de que la concentración de S siga aumentando, la velocidad no varía (se alcanza la velocidad máxima). Esto se debe a que todas las moléculas de E se encuentran formando el complejo E-S, lo que se denomina saturación de la enzima.

Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura, aumenta también la actividad enzimática. Esto se debe a que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las moléculas y, por lo tanto, la posibilidad de encuentro E-S. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Si se sobrepasa esta temperatura, se dificulta la unión enzima-sustrato. Entre los 50º-60º C, la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad enzimática.

pH

Las enzimas solo actúan dentro de unos valores límite de pH. Entre estos límites está el pH óptimo, donde la enzima presenta su máxima eficacia. Superados estos límites, la enzima se desnaturaliza.

Inhibición

La inhibición consiste en la pérdida o en la disminución de la actividad enzimática, debido a que la enzima se une a un compuesto llamado inhibidor. Existen dos tipos de inhibición:

• Inhibición reversible: Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. La unión del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no covalentes (fáciles de romper). Puede ser competitiva o no competitiva.
• Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor se fija permanentemente, por enlaces covalentes, al centro activo de la enzima, alterando su estructura e inutilizándola.