El Citosol Eucariota: Estructura, Componentes y Funciones Clave

Citosol

• Las células eucariotas presentan núcleo, citoesqueleto, los orgánulos que integran el sistema de endomembranas, las mitocondrias, los cloroplastos (célula vegetal) y los peroxisomas.
• Célula: núcleo y citoplasma.
• Citoplasma: citosol y el contenido encerrado en el interior de los orgánulos.
• Citosol: verdadero medio interno celular, que se extiende desde la envoltura nuclear hasta la membrana plasmática y que llena el espacio no ocupado por el sistema de endomembranas, las mitocondrias y los peroxisomas.

Componentes del Citosol

• Citoesqueleto (centrosoma con sus centriolos).
• Enzimas (ej. glucólisis).
• Moléculas que conducen señales dentro de la célula.
• Elementos que dirigen la síntesis de proteínas celulares y extracelulares (ribosomas, ARNm, ARNt), las chaperonas, los proteasomas, las inclusiones, etc.

Inclusiones

• Acumulación de grandes cantidades de macromoléculas detectables con el microscopio.
• Glicosomas: gránulos de glucógeno (hepatocitos y células musculares estriadas) que miden entre 50 y 200 nm. Contienen "proteínas enzimáticas".
• Triacilgliceroles: gotitas de grasa (hepatocitos y células musculares estriadas). También presentes en adipocitos.
• Pigmentos: lipofuscina (compuestos de fosfolípidos con proteínas, de color marrón). Conocidos como "pigmentos de desgaste".
• Cristales de proteínas.

Ribosomas

• Estructuras ribonucleoproteicas muy complejas localizadas en su mayoría en el citoplasma (también en mitocondrias y cloroplastos).
• Las proteínas sintetizadas por los ribosomas citosólicos se dispersan en el citosol, núcleo, sistema de endomembranas, las mitocondrias y los peroxisomas.
• Existen los péptidos de señal o señales de anclaje (una o varias secuencias de unos pocos aminoácidos, ubicados en el extremo amino, extremo carboxilo o punto intermedio de las propias proteínas) que aseguran la llegada de las proteínas a sus respectivos destinos.

Las Chaperonas

Las proteínas son las moléculas que ejecutan la mayor parte de las acciones que se producen en la célula. Para que esto sea posible, necesitan adquirir una estructura tridimensional que permita la función para la que han sido diseñadas. La mayor parte de las veces, no pueden adquirir esta configuración por sí solas y requieren la ayuda de unas proteínas especializadas denominadas chaperonas moleculares. Existen multitud de chaperonas en la célula, pero las familias más importantes se llaman hsp60, hsp70 y hsp90. Estas ayudan a plegar la mayor parte de las proteínas celulares.

Las hsp (heat shock protein) aumentan para asistir a las proteínas desnaturalizadas (por el calor) para que vuelvan a plegarse.

Acompañan a las proteínas, previniendo sus plegamientos prematuros y cuidando que sean correctos (lugar adecuado y momento oportuno).

Tipos de Chaperonas

• Hsp60: son polímeros y están integradas por 14 a 18 polipéptidos denominadas chaperoninas, los cuales componen una estructura cilíndrica en torno a un espacio central, adonde ingresa la proteína que va a ser asistida.
• Hsp70: son monoméricas y poseen un surco en el que cabe sólo una parte de la proteína asistida, de manera que se necesitan varias chaperonas hsp70 para cada proteína.
• Hsp90.

Los Proteasomas

• Complejo enzimático de 700 kDa que degrada proteínas (mal plegadas, dañadas o con función concluida).
• Es de forma cilíndrica y se compone de varias proteasas dispuestas en torno a una cavidad central, adonde ingresa la proteína que va a ser degradada. Presenta un “casquete” proteico (integrado por 20 polipéptidos reguladores).
• Las proteínas a degradar deben ser “marcadas” por ubiquitinas (polipéptidos citosólicos de 76 aa).
• La primera ubiquitina es activada por E1 que la transfiere a E2, luego la ligasa E3 ayuda a unir el complejo ubiquitina-E2 a la proteína a ser degradada.
• Este complejo es reconocido por los polipéptidos reguladores de uno de los casquetes, los cuales separan a las ubiquitinas, deshacen el plegamiento de las proteínas y las introduce en la cavidad del proteasoma (consume ATP).