Clasificación y Niveles Estructurales de las Proteínas Biológicas

Funciones y Clasificación de las Proteínas

Clasificación por Función

• Reserva: Ovoalbumina y Caseína.
• Transporte: Lipoproteínas, Hemoglobina, Hemocianina, Seroalbúmina, Citocromos.
• Contractil: Actina y Miosina.
• Defensiva: Trombina y Fibrinógeno, Inmunoglobulinas o anticuerpos.
• Transducción de señales: Rodopsina.
• Hormonal: Insulina y Glucagón, Hormona del crecimiento.
• Estructural: Glucoproteínas, Histonas, Colágeno y Elastina y Queratina (fibras fibrosas).

Tipos de Proteínas (Según Composición)

• Holoproteínas: Compuestas solo por aminoácidos (Ejemplos: Fibrosas y Globulares).
• Heteroproteínas: Compuestas por aminoácidos y un grupo prostético (Ejemplos: Cromoproteínas, Nucleoproteínas, Glucoproteínas, Fosfoproteínas, Lipoproteínas).

Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Primaria

Indica la forma y orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Determina las estructuras subsiguientes. Los residuos están dispuestos en un patrón lineal (a menudo descrito como en zigzag).

Estructura Secundaria

Describe la disposición espacial local de la cadena de aminoácidos, resultado de la capacidad de giro alrededor del enlace peptídico.

Alfa Hélice ($\alpha$-hélice)

• La cadena se enrolla sobre sí misma.
• La estructura se mantiene gracias a enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre el grupo $-\text{NH}$ y el $\text{C}=\text{O}$ del cuarto aminoácido siguiente).
• Estos enlaces determinan un avance de $\mathbf{0,54 \text{ nm}}$ por vuelta y confieren estabilidad a la estructura.
• La rotación es dextrogira, con una rotación de $\mathbf{100^{\circ}}$ por residuo.
• Se observan $\mathbf{3,6}$ residuos por vuelta.

Lámina Beta ($\beta$-lámina)

• Plegamiento en acordeón de un conjunto de estructuras primarias en zigzag.
• Se mantiene gracias a enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre el hidrógeno del $-\text{NH}$ y el oxígeno del $-\text{C}=\text{O}$).
• Posee una gran estabilidad.
• Las cadenas pueden unirse de forma paralela o antiparalela.
• Incluye giros beta, que cambian $\mathbf{180^{\circ}}$ la dirección de la cadena.

Hélice de Colágeno

Estructura secundaria específica del colágeno, compuesto predominantemente por prolina e hidroxiprolina. No presenta enlaces de hidrógeno internos típicos; su estabilidad se debe a una superhélice formada por tres cadenas polipeptídicas.

Estructura Terciaria

Describe la disposición tridimensional final de toda la estructura secundaria en el espacio.

Estabilidad de la Estructura Terciaria

Se estabiliza por diversas interacciones:

• Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
• Atracciones electrostáticas entre grupos de carga opuesta.
• Atracciones hidrofóbicas y Fuerzas de Van der Waals entre cadenas laterales alifáticas y aromáticas.
• Puentes disulfuro entre residuos de cisteína.

Esta estructura determina la función biológica de la proteína. Existen dos tipos principales de conformación 3D proteica: globular (se pliega adoptando una forma compacta) y fibrosa (no se pliega de manera compacta).

Estructura Cuaternaria

Se refiere al ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas (protómeros) para formar una proteína funcional.

• Las fuerzas que unen los protómeros son generalmente uniones débiles: Enlaces de hidrógeno, Van der Waals y Puentes disulfuro.
• Ejemplos notables de estructuras cuaternarias son la Hemoglobina y el Colágeno.