Conceptos Clave de Proteínas y Enzimas: Clasificación, Propiedades y Regulación Metabólica

Bioquímica Fundamental: Proteínas, Enzimas y Regulación Metabólica

Proteínas y Patologías Asociadas

31. ¿Cuáles son las enfermedades neurodegenerativas causadas por la agresión de agregados de proteínas?

• Enfermedad de Alzheimer
• Enfermedad de Huntington

32. ¿Cómo es sintetizado el colágeno?

Es sintetizado por células del tejido conjuntivo, que lo secretan al espacio extracelular para formar parte de la matriz de este tejido.

33. ¿Qué son las proteínas globulares?

Implican la unión precisa de pequeños ligandos o de grandes macromoléculas como los ácidos nucleicos o proteínas.

(Nota: Las proteínas globulares se caracterizan por su forma esférica y su solubilidad en agua, facilitando funciones como el transporte y la catálisis).

34. ¿Qué es la mioglobina?

Proporciona el color rojo a los músculos esqueléticos y cardíaco.

Enzimas: Conceptos, Características y Propiedades

35. ¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son catalizadores biológicos que:

• Son catalizadores típicos que aceleran una reacción.
• Son estructuralmente reutilizables (o reciclables).
• Incrementan las velocidades de las reacciones en un orden de 10 o más.
• Son catalizadores biológicos.
• Algunos requieren cofactor o grupo prostético.

36. ¿Qué provoca el exceso de enzimas?

El exceso de ciertas enzimas puede ser un indicador o causa de patologías, incluyendo:

• Enfermedades hepáticas
• Diabetes

37. ¿Características clave de las enzimas?

• Presentes usualmente en bajas concentraciones.
• Aumentan la velocidad de la reacción.
• Obedecen las leyes de la termodinámica.
• Catalizan las reacciones directas e inversas (reacciones reversibles).
• Son controladas mediante mecanismos regulatorios.

38. ¿Propiedades de las enzimas?

• Velocidades extremadamente elevadas.
• Son muy específicas y rara vez forman productos secundarios.
• Controladas mediante mecanismos regulatorios.

Clasificación y Regulación Enzimática

39. Defina qué es la alcohol deshidrogenasa.

Es la enzima que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas, específicamente en el hígado de animales, hojas de las plantas y levaduras.

40. ¿Cómo se clasifican las enzimas?

Las enzimas se clasifican en seis categorías principales:

1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de redox (reducción-oxidación) en las cuales cambian el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula.
2. Transferasas: Transfieren grupos moleculares.
3. Hidrolasas: Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces mediante la adición de agua.
4. Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (como H₂O, CO₂ y NH₃) para formar un doble enlace.
5. Isomerasas: Se trata de un grupo heterogéneo que cambia la conformación de un grupo a otro (isomerización).
6. Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato, generalmente acoplada a la hidrólisis de ATP.

41. Defina qué es la inhibición enzimática.

Es un medio importante para regular las vías metabólicas. Esto permite diseñar técnicas bioquímicas y es fundamental en el desarrollo de tratamientos clínicos.

42. ¿Qué es la inhibición competitiva?

• Compiten con el sustrato.
• Se unen de forma reversible a la enzima para formar el complejo enzima-inhibidor.
• Reduce la afinidad de la enzima por el sustrato (aumenta la K_m aparente).

43. ¿Qué es la inhibición no competitiva?

• Se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
• Se une a un sitio diferente del lugar activo de la enzima (sitio alostérico).

44. ¿Qué es la inhibición acompetitiva?

La inhibición acompetitiva (o uncompetitiva) es aquella donde el inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre.