Conceptos Fundamentales en Química y Bioquímica: Interacciones, Estructuras y Procesos

Conceptos Fundamentales de Química y Bioquímica

Este documento presenta una recopilación de definiciones esenciales en química y bioquímica, abarcando desde las propiedades de las moléculas y sus interacciones hasta los principios de la enzimología y la estructura de las biomoléculas. Comprender estos términos es crucial para el estudio avanzado de las ciencias de la vida.

Interacciones y Propiedades Moleculares

Polares

Se refiere a moléculas donde los electrones se comparten desigualmente entre los átomos, generando una distribución asimétrica de carga.

Electronegatividad

La tendencia de un átomo a atraer electrones hacia sí en un enlace químico.

Dipolos

Enlaces o moléculas con extremos de carga parcial positiva y negativa, o ambos.

Interacción Dipolo-Dipolo

Atracción entre el extremo positivo de una molécula polar y el extremo negativo de otra molécula polar.

No Polar

Se refiere a moléculas con una diferencia de electronegatividad muy pequeña entre sus átomos, resultando en una distribución de carga simétrica.

Sustancias No Polares

Sustancias insolubles en agua, como los hidrocarburos, ácidos grasos y colesterol.

Sustancias Polares

Sustancias solubles en agua, como los azúcares, aminoácidos y ésteres de fosfato.

Anfipáticas

Moléculas que poseen porciones polares y no polares. En presencia de agua, tienden a formar micelas (con la cabeza polar hacia el exterior y la cola apolar hacia el interior).

Fuerzas de Van der Waals

Interacciones débiles entre moléculas no polares, caracterizadas por ser de baja energía y efímeras debido a su naturaleza transitoria.

Puentes de Hidrógeno

Una interacción intermolecular fuerte, un tipo especial de interacción dipolo-dipolo, que ocurre entre un átomo de hidrógeno unido a un átomo muy electronegativo (como O, N o F) y otro átomo electronegativo.

Ácidos, Bases y Sistemas Amortiguadores

Ácido

Moléculas que actúan donando protones (iones H+).

Base

Moléculas que aceptan protones (iones H+).

Disociación Total

Característica de un ácido fuerte, que se disocia completamente en solución.

Disociación Parcial

Característica de un ácido débil, que se disocia solo parcialmente en solución.

Disociación Nula

Característica de un ácido muy débil, que apenas se disocia en solución.

Amortiguador o Tampón (Buffer)

Una mezcla de un ácido débil y su base conjugada que resiste cambios significativos de pH.

Respiración y pH

Un incremento de iones H+ en el cuerpo se compensa con el aumento del ritmo de la respiración para eliminar CO2 y regular el pH sanguíneo.

Bioquímica: Aminoácidos y Proteínas

Aminoácido

Molécula orgánica con un carbono central (carbono alfa) unido a un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (grupo R). A pH ácido, presenta una forma catiónica; a pH básico, una forma aniónica. Solo 20 aminoácidos suelen estar presentes en las proteínas.

Estereoquímica

Rama de la química que estudia la disposición espacial de los átomos que componen las moléculas.

Actividad Óptica

Capacidad de algunas sustancias de rotar el plano de la luz polarizada.

Descarboxilación

Reacción química que implica la eliminación de un grupo carboxilo (-COOH) de una molécula.

Desaminación

Reacción química que implica la eliminación de un grupo amino (-NH2) de una molécula.

Péptido

Molécula formada por la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Oligopéptidos

Cadenas de aminoácidos que contienen menos de 10 unidades.

Polipéptidos

Cadenas de aminoácidos que contienen más de 10 unidades.

Proteína

Macromolécula biológica compuesta por una o más cadenas polipeptídicas, generalmente con más de 100 aminoácidos, que adquiere una estructura tridimensional específica y funcional.

Enlace Peptídico

Unión covalente de tipo amida que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido, con la eliminación de una molécula de agua.

Pioneros en Enzimología y Modelos de Acción Enzimática

Emil Fischer

Propuso el modelo de la "llave-cerradura", donde la molécula de sustrato se adapta de forma complementaria al centro activo de la enzima.

Eduard Buchner

Demostró que extractos libres de células de levadura podían fermentar azúcar a alcohol, probando que las enzimas actúan fuera de las células.

James B. Sumner

Aisló y cristalizó la enzima ureasa, demostrando de manera concluyente que las enzimas son proteínas.

J.B.S. Haldane

Sugirió que las interacciones débiles entre la enzima y el sustrato podrían ser utilizadas para distorsionar el sustrato e inducir la catálisis, sentando las bases del modelo de "ajuste inducido".