Denaturacion de una proteína
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•Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos amino (-NH2 ) y carboxilo (-COOH), por lo
tanto, poseen propiedades ácidas y básicas. En la naturaleza se encuentran sólo una veintena de aminoácidos. De los 22 o más aminoácidos encontrados en proteínas, casi todos son a-aminoácidos, es decir,el grupo amino se encuentra unido en el carbono a.
•En general, son fácilmente solubles en medio acuoso, pero sólo ligeramente solubles o insolubles en
solventes orgánicos. En solución neutra, los aminoácidos existen como iones doblemente cargados, ,
conocidos como Zwitteriones, y no como moléculas no ionizadas.
•Las proteínas están constituidas por unidades básicas denominadas aminoácidos. Éstos se encuentran
unidos en la proteína por enlaces peptídicos (-CO-NH-), que se forman por condensación del a-COOH de un
aminoácido con el a-NHz de otro.
•La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en forma de cadena. En la estructura secundaria la disposición de los aminoácidos. A medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. I
•Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. Alfa hélice
2. Beta plegada
En estas estructuras participan uniones del tipo puentes de hidrógeno. Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda o fibroína.
•En la estructura terciaria la disposición del polipéptido tiene una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,enzimáticas, hormonales, etc.
•Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disúlfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobicas
•La estructura cuaternaria es la uníón, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. El número de estas cadenas varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
•El proceso por el cual el ordenamiento espacial de una proteína cambia la estructura ordenada de la molécula nativa a una configuración tridimensional más desordenada se denomina denaturación:
•la que puede ser reversible o irreversible, provoca que la proteína se vuelva menos soluble en solución acuosa y pierda su actividad biológica (propiedades hormonales, antigénicas, de transporte o enzimáticas).
Existen diferentes causas que provocan denaturación de proteínas
Físicas: Calor, presión, congelamiento, rayos X, rayos U.V., ultrasonido.
Químicas: Cambios de pH, solventes orgánicos.
Biológicas: Enzimas proteolíticas.
•Las proteínas denaturadas tienden a formar agregados de moléculas y precipitar; esto se conoce con el nombre de coagulación.
tanto, poseen propiedades ácidas y básicas. En la naturaleza se encuentran sólo una veintena de aminoácidos. De los 22 o más aminoácidos encontrados en proteínas, casi todos son a-aminoácidos, es decir,el grupo amino se encuentra unido en el carbono a.
•En general, son fácilmente solubles en medio acuoso, pero sólo ligeramente solubles o insolubles en
solventes orgánicos. En solución neutra, los aminoácidos existen como iones doblemente cargados, ,
conocidos como Zwitteriones, y no como moléculas no ionizadas.
•Las proteínas están constituidas por unidades básicas denominadas aminoácidos. Éstos se encuentran
unidos en la proteína por enlaces peptídicos (-CO-NH-), que se forman por condensación del a-COOH de un
aminoácido con el a-NHz de otro.
•La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en forma de cadena. En la estructura secundaria la disposición de los aminoácidos. A medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. I
•Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. Alfa hélice
2. Beta plegada
En estas estructuras participan uniones del tipo puentes de hidrógeno. Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda o fibroína.
•En la estructura terciaria la disposición del polipéptido tiene una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,enzimáticas, hormonales, etc.
•Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disúlfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobicas
•La estructura cuaternaria es la uníón, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. El número de estas cadenas varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
•El proceso por el cual el ordenamiento espacial de una proteína cambia la estructura ordenada de la molécula nativa a una configuración tridimensional más desordenada se denomina denaturación:
•la que puede ser reversible o irreversible, provoca que la proteína se vuelva menos soluble en solución acuosa y pierda su actividad biológica (propiedades hormonales, antigénicas, de transporte o enzimáticas).
Existen diferentes causas que provocan denaturación de proteínas
Físicas: Calor, presión, congelamiento, rayos X, rayos U.V., ultrasonido.
Químicas: Cambios de pH, solventes orgánicos.
Biológicas: Enzimas proteolíticas.
•Las proteínas denaturadas tienden a formar agregados de moléculas y precipitar; esto se conoce con el nombre de coagulación.