Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales y su Regulación en Sistemas Vivos

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Introducción a las Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Son catalizadores, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. Es importante destacar que las enzimas no hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran aquellas que espontáneamente podrían producirse.

Esto hace posible que, en condiciones fisiológicas (como presión, temperatura y pH moderados), tengan lugar reacciones que, sin catalizador, requerirían condiciones extremas.

Tipos de Catalizadores Enzimáticos y Especificidad

  • Se denomina catalizador homogéneo a una enzima cuando se encuentra en la misma fase que las moléculas reaccionantes.
  • En cambio, se denomina catalizador heterogéneo cuando la enzima existe en una fase diferente a las moléculas reaccionantes.
  • Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

Mecanismo de Acción Enzimática

En una reacción catalizada por una enzima, se identifican los siguientes elementos clave:

  • La sustancia sobre la que actúa la enzima se denomina sustrato.
  • El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo.
  • El centro activo comprende: un sitio de unión, formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato, y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.
  • Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.

Clasificación de las Enzimas: Los Seis Grandes Grupos

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en seis grandes grupos o clases, según la reacción que catalizan:

1. OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.

2. TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.

3. HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis.

4. LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos sin hidrólisis ni oxidación.

5. ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros.

6. LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (como ATP, GTP, etc.).

Factores que Modulan la Actividad Enzimática

Efecto del pH sobre la Actividad Enzimática

Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos (-COOH), amino (-NH2), tiol (-SH), imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Dado que la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, existirá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este punto se conoce como pH óptimo.

Efecto de la Temperatura sobre la Actividad Enzimática

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, comienzan a desnaturalizarse por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se denomina temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

Efecto de los Cofactores sobre la Actividad Enzimática

A veces, una enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc. Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren cofactores.

Cuando el cofactor es una molécula orgánica se denomina coenzima. Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se denominan grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se denomina holoenzima.

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