¿Qué es una holoenzima?

Es una enzima formada por una fracción proteica, llamada apoenzima, y una fracción no proteica, llamada cofactor. Ambas partes son necesarias para la actividad catalítica.

¿Qué diferencia hay entre coenzima y grupo prostético?

La coenzima se une a la apoenzima mediante enlaces débiles, mientras que el grupo prostético se une mediante enlaces covalentes. Como ejemplos de grupo prostético se citan los grupos hemo de la hemoglobina y la mioglobina.

¿Qué hacen las enzimas con la energía de activación?

Las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción química, de modo que las moléculas reaccionan con más facilidad y en menos tiempo. No cambian la variación de energía libre ni hacen los procesos termodinámicamente más favorables.

Las enzimas: función, estructura y mecanismo de acción

Resumen

El texto explica qué son las enzimas como biocatalizadores del metabolismo celular, cómo reducen la energía de activación de las reacciones sin modificarse y qué papel tienen en el catabolismo y el anabolismo. También describe su composición, con apoenzima, cofactores y holoenzima, y el mecanismo de acción mediante complejos intermedios ES y EP.

Puntos clave

Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas del metabolismo sin consumirse ni modificarse.
Son proteínas globulares que se unen selectivamente a moléculas llamadas sustratos.
Las enzimas disminuyen la energía de activación, pero no cambian la variación de energía libre de la reacción.
Una holoenzima está formada por una apoenzima (parte proteica) y un cofactor (parte no proteica).
Los cofactores pueden ser coenzimas (unidas por enlaces débiles, como el NAD+ y el FAD), grupos prostéticos (unidos covalentemente, como el hemo) o iones metálicos como magnesio, zinc o cobre.
El mecanismo de acción sigue el esquema E + S → ES → EP → P + E, formando compuestos intermedios inestables.

Ponte a prueba

Las Enzimas: Biocatalizadores del Metabolismo

Las enzimas son biocatalizadores de los miles de reacciones químicas que, en conjunto, constituyen el metabolismo celular; intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que participan, sin sufrir por ello modificación alguna. Y todo esto en condiciones relativamente suaves de temperatura, presión, pH, etc.

Un catalizador es una sustancia que interviene en una reacción química, sin consumirse en el proceso y aumentando la velocidad de la misma. Así ocurre con las enzimas.

Estructura y Unión al Sustrato

Las enzimas son proteínas globulares y ejercen su acción biológica uniéndose selectivamente a determinadas moléculas denominadas sustratos.

Función y Energía de Activación

Las enzimas no cambian la variación de la energía libre asociada a la reacción química que catalizan, solo aumentan la velocidad. No hacen que los procesos sean termodinámicamente más favorables.

La actividad de las enzimas permite que los seres vivos llevemos a cabo un conjunto de transformaciones metabólicas en el interior de nuestras células de forma ordenada y rápida. Unas reacciones permiten obtener energía del medio ambiente y otras canalizan esa energía para el mantenimiento de las estructuras biológicas y, en general, de los procesos vitales. Serán los procesos de catabolismo (rutas de degradación de sustratos) y anabolismo (rutas metabólicas de síntesis de sustratos) que veremos en el tema del metabolismo.

Controlar la actividad de las enzimas supone controlar el metabolismo.

Las enzimas consiguen que disminuya la energía de activación de la reacción química, con lo que las moléculas reaccionan mucho más fácilmente y en poco tiempo.

Composición de las Enzimas

Algunas enzimas están constituidas únicamente por aminoácidos; pero otras, llamadas holoenzimas, carecen de los componentes químicos apropiados para la actividad catalítica que deben realizar, por lo que utilizan la ayuda de determinadas sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijados en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, aportan los grupos y funciones químicas de los que carece la enzima.

En estos casos, la fracción proteica de la holoenzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.

Holoenzima = apoenzima + cofactor

Tipos de Cofactores

El cofactor puede ser de dos tipos:

De naturaleza orgánica o metalorgánica, unidos a la apoenzima por enlaces débiles o covalentes:
- Si el cofactor está unido mediante enlaces débiles a la apoenzima, se denomina coenzima, como el NAD+ y FAD; muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, son coenzimas o precursores de coenzimas.
- Si el cofactor se encuentra unido covalentemente a la apoenzima, se denomina grupo prostético, como los grupos hemo de la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos.
De naturaleza iónica. Determinados iones minerales (magnesio, zinc, cobre, etc.) también actúan como cofactores de la catálisis enzimática. Es posible que, en virtud de sus propiedades físicas, establezcan enlaces entre diferentes regiones de la cadena polipeptídica y ayuden a moldear la forma requerida para que se produzca la adaptación perfecta entre la molécula del sustrato y el centro activo de la enzima.

Mecanismo de Acción Enzimática

Actúan formando compuestos intermedios con los sustratos de reacción (=las moléculas que van a reaccionar). Estos compuestos intermedios son muy inestables y se transforman rápidamente en los productos de reacción, quedando la enzima lista para repetir su acción.

E + S → ES → EP → P + E

Al unirse a los sustratos, las enzimas van a realizar alguna modificación química sobre ellos que se traducirá en la disminución de la energía de activación de la que hemos hablado; por ejemplo, ruptura, modificación o redistribución de sus enlaces covalentes o por introducción o pérdida de algún grupo funcional. Actúan permitiendo que las sustancias que van a reaccionar se encuentren sobre su superficie (para unirse o transferirse grupos químicos). Sea cual sea el mecanismo de actuación, consiguen disminuir la energía de activación de la reacción y entonces esta se realiza rápidamente.