Enzimas: Fundamentos, Clasificación y Regulación Bioquímica
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Introducción a las Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales
Las enzimas son proteínas complejas que actúan como catalizadores biológicos en el organismo. Su función principal es acelerar la velocidad de las reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación necesaria para que estas ocurran, sin consumirse en el proceso.
Definiciones Clave en Enzimología
Catalizador
Sustancia que acelera o retarda una reacción química y que, al final del proceso, se recupera inalterada.
Sustrato
Sustancia específica sobre la cual actúa una enzima para transformarla en uno o más productos.
Ejemplos de sustratos comunes:
- Almidón
- Proteínas
- Sacarosa
- Lactosa
- Peróxido de hidrógeno
Componentes y Tipos de Enzimas
Las enzimas pueden presentarse en diferentes formas o requerir componentes adicionales para su actividad:
- Haloenzimas: La enzima completa y activa, formada por la apoenzima y su cofactor o coenzima.
- Apoenzimas: La parte proteica de la enzima, inactiva por sí sola.
- Cofactores: Componentes no proteicos, generalmente iones metálicos, esenciales para la actividad enzimática.
- Coenzimas: Moléculas orgánicas no proteicas, a menudo derivadas de vitaminas, que se unen a la apoenzima para facilitar la catálisis.
Características de las Apoenzimas
- Alto peso molecular.
- No son dializables.
- Sensibles al calor (desnaturalización).
- Inactivas sin la presencia de su cofactor o coenzima.
Características de los Cofactores y Coenzimas
- Cofactor: Generalmente un ion metálico (ej. Cu²⁺, Fe²⁺, Zn²⁺).
- Coenzima: Una molécula orgánica (ej. NAD⁺, FAD, CoA).
- Bajo peso molecular.
- Dializables.
Nomenclatura de las Enzimas
Nombre Común
Se basa a menudo en el sustrato sobre el que actúan o en la reacción que catalizan.
Ejemplos:
- Catalasa o Peroxidasa
- Ptialina o Amilasa
- Lipasa
Nombre Según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB)
Sistema de clasificación sistemático que asigna un nombre y un número de clasificación (EC) a cada enzima.
Ejemplos:
- Succinato deshidrogenasa
- DNA ligasa
Ejemplos de Cofactores y Coenzimas
Cofactores Metálicos y sus Enzimas Asociadas
Ejemplos de Cofactores y sus Enzimas | |
Metal | Enzima |
Cobre (Cu²⁺) | Citocromo oxidasa |
Hierro (Fe²⁺ o Fe³⁺) | Catalasa (Peroxidasa) |
Potasio (K⁺) | Hexocinasa, Glucocinasa |
Zinc (Zn²⁺) | Anhidrasa carbónica |
Coenzimas que Transfieren Átomos o Grupos Funcionales
Ejemplos de Coenzimas que Transfieren Átomos o Grupos Funcionales | ||
Coenzima | Grupo Transferido | Vitamina Precursora |
Biocitina | CO₂ | Biotina |
Coenzima A (CoA) | Grupos acilo | Ácido pantoténico |
Desoxiadenosil cobalamina | H, grupos alquilo | Vitamina B₁₂ |
Flavin adenin dinucleótido (FAD) | Electrones | Riboflavina |
Nicotin adenin dinucleótido (NAD) | Electrones | Niacina |
Fosfato de piridoxal | Grupos amino | Piridoxina |
Clasificación de las Enzimas (Según IUBMB)
Clasificación de las Enzimas | |
Grupo | Reacción que Catalizan |
Oxidorreductasas | Reacciones donde hay transferencia de electrones (oxidación-reducción). Incluyen deshidrogenasas (dependientes de NAD y FAD), oxidasas, oxigenasas y peroxidasas. |
Transferasas | Reacciones donde hay transferencia de grupos funcionales (ej. grupos fosfato, amino, metilo) de una molécula a otra. |
Hidrolasas | Reacciones de rompimiento de enlaces (éster, éter, peptídico, glucosídico) mediante la adición de una molécula de agua (hidrólisis). |
Liasas | Reacciones donde hay introducción o eliminación de un grupo químico en un doble enlace, sin hidrólisis ni oxidación. |
Isomerasas | Reacciones de diversos tipos de isomerización (óptica, geométrica, de posición de grupo funcional, etc.) dentro de una misma molécula. |
Ligasas | Reacciones donde hay unión de dos moléculas grandes, acopladas a la hidrólisis de ATP u otra molécula de alta energía. |
Regulación Enzimática: Control de la Actividad Biológica
La actividad de las enzimas es finamente regulada en el organismo para mantener la homeostasis y responder a las necesidades metabólicas.
Mecanismos de Regulación
Enzimas Alostéricas
Son aquellas cuya actividad es regulada por la unión de una molécula (regulador o modulador) a un sitio diferente del sitio activo. Un regulador o modulador puede ser:
- Modulador positivo (+): Activa la enzima, aumentando su afinidad por el sustrato o su velocidad catalítica.
- Modulador negativo (-): Inhibe la actividad de la enzima, disminuyendo su afinidad por el sustrato o su velocidad catalítica.
Cimógenos (Proenzimas)
Son enzimas que se sintetizan como precursores inactivos. Se activan mediante la hidrólisis de una parte específica de su cadena polipeptídica, lo que provoca un cambio conformacional que expone el sitio activo.
Ejemplo en la digestión: Pepsinógeno → Pepsina
Isoenzimas
Son diferentes formas moleculares de la misma enzima que catalizan la misma reacción, pero que difieren en su estructura primaria, propiedades cinéticas o localización tisular.
Ejemplo: Deshidrogenasa láctica (LDH), que tiene diferentes isoformas en distintos tejidos.