Enzimas: Mecanismo de Acción, Cinética y Clasificación

Mecanismo de Acción de las Enzimas

La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie (adsorción) mediante enlaces débiles. Se forma el complejo enzima-sustrato (ES). Se generan tensiones que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de transición del complejo enzima-sustrato (complejo activado) se requiere mucha menos energía que para llegar al estado de transición del sustrato solo. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P).

Características del Centro Activo de una Enzima

• Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
• Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita encajar al sustrato.
• Está formado por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica, que debido a los repliegues de ésta, quedan próximos.
• Los radicales de estos aminoácidos presentan afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces débiles con él. Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.
• Está formado por dos clases de aminoácidos (aa): de fijación y catalíticos.

Cinética Enzimática

En una reacción enzimática con una concentración de enzima constante, al incrementar la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de reacción. Este incremento se debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima. Llega un momento en que la velocidad de reacción deja de crecer, es decir, se alcanza una velocidad máxima (V_max). Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima ya están ocupadas por moléculas de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato, lo que se denomina saturación de la enzima.

Constante de Michaelis-Menten (K_M)

Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. K_M depende de la afinidad que hay entre la enzima y su sustrato. Un valor de K_M pequeño indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas).

Clasificación de las Enzimas

Las enzimas se clasifican en los siguientes grupos:

• Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción con pérdida y ganancia de electrones.
• Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas.
• Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
• Liasas: Catalizan la adición de moléculas sencillas a dobles enlaces.
• Isomerasas: Transforman un isómero en otro.
• Ligasas o Sintetasas: Catalizan la unión de moléculas o de un grupo funcional a una molécula, utilizando la energía proporcionada por el ATP.

Coenzimas

Son cofactores orgánicos que se unen a una apoenzima mediante enlaces débiles durante el proceso catalítico. Sus características más importantes son:

• No suelen ser específicas de un solo tipo de enzima.
• La unión con la fracción proteica es temporal.
• Muchas coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas en su estructura química.

Se distinguen dos tipos de coenzimas:

1. De oxidación y reducción: Transportan H⁺ y electrones (NAD, NADP, FAD).
2. De transferencia: Transfieren o transportan grupos moleculares (ATP, CoA).