Enzimas: Naturaleza, Función y Aplicaciones Biológicas e Industriales

Introducción a las Enzimas

Existen 4 tipos de Biomoléculas principales: Carbohidratos, Lípidos, Proteínas y Ácidos Nucleicos. Las Enzimas son un tipo especial de biomoléculas, en su mayoría proteínas, que actúan como catalizadores biológicos.

Características Clave de las Enzimas

• Son catalizadoras: Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
• No se consumen en el proceso: Participan en la reacción pero se recuperan intactas al final.
• Todas las enzimas son proteínas (con raras excepciones de ARN catalítico, no mencionado en el texto original).
• Son específicas: Cada enzima suele catalizar una reacción o un tipo de reacción particular (ej. degradar lípidos, carbohidratos, ADN).
• Poseen un sitio de acción (sitio activo) donde interactúan con el sustrato.
• Actúan sobre un sustrato para obtener un producto, quedando la enzima intacta.

Ejemplo: Cuando comemos, la amilasa convierte polisacáridos (como el almidón) en monosacáridos.

Breve Historia de la Enzimología

• 1860: Louis Pasteur estudió la conversión del azúcar hacia el etanol, dándole el nombre de fermento.
• Eduard Buchner (considerado el Padre de la Enzimología, aunque el texto original dice "Padre de la Química") se dio cuenta de que los procesos elaborados por microorganismos, como la fermentación de la levadura que convierte el azúcar en etanol, eran realmente llevados a cabo por las enzimas presentes en ellos.

Estructura de las Enzimas

Las enzimas son proteínas. Su estructura puede ser compleja, a menudo alcanzando la estructura cuaternaria, formada por varias cadenas polipeptídicas. Estas cadenas están compuestas por aminoácidos organizados en una secuencia lineal (estructura primaria) que se pliega en estructuras espaciales (estructura secundaria y terciaria). Las enzimas tienen un sitio activo específico donde se une el sustrato.

Mecanismo de Actividad Enzimática

La actividad enzimática se describe generalmente por la formación de un complejo enzima-sustrato:

Enzima + Sustrato → Complejo Enzima-Sustrato → Producto + Enzima

El sustrato se une al sitio activo de la enzima, se transforma en producto, y este se libera, dejando la enzima libre para catalizar otra reacción.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La actividad de una enzima es sensible a las condiciones del medio:

• pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su máxima actividad.
• Temperatura: La actividad aumenta con la temperatura hasta un punto óptimo (ej. 37°C para muchas enzimas humanas), pero temperaturas muy altas pueden causar desnaturalización y pérdida de función.

Nomenclatura y Clasificación de las Enzimas

Anteriormente, se utilizaba comúnmente la terminación -asa para nombrar las enzimas (ej. amilasa, lipasa). Actualmente, existe un sistema de clasificación internacional basado en el tipo de reacción que catalizan. Las enzimas se dividen en 6 clases principales, que a su vez se subdividen en subclases.

Cada enzima se identifica por:

• Un Nombre recomendado (más común).
• Un Nombre sistemático que describe la reacción catalizada.
• Un Número de clasificación EC (Enzyme Commission), compuesto por cuatro números separados por puntos.

Ejemplo: Creatina quinasa

• Nombre recomendado: Creatina quinasa (o Creatin-Kinasa en el texto original).
• Nombre sistemático: ATP:creatina fosfotransferasa.
• Número de clasificación EC: EC 2.7.3.2.

Esta enzima cataliza la reacción: ATP + Creatina → ADP + Fosfocreatina.

Fuentes de Enzimas

Las enzimas para uso industrial o terapéutico se obtienen de diversas fuentes:

• Fuente Vegetal

  Ejemplos: Malta (contiene amilasas para la industria cervecera), Papaya (contiene papaína, usada para ablandar carnes).

  Desventaja: La producción puede depender de la época del año y se requieren grandes cantidades de material vegetal.

• Fuente Animal

  Ejemplos: Enzimas digestivas como pepsina, cócteles de enzimas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, lipasas, amilasas) obtenidas de animales como cerdos.

• Fuente de Microorganismos

  Bacterias, hongos y levaduras son la fuente principal hoy en día debido a sus ventajas:

  • Producción en grandes cantidades a bajo costo.
  • La producción no es afectada por las estaciones del año.
  • Procesos de producción más simples y con menos contaminación.
  • Posibilidad de obtener enzimas "hechas a la medida" mediante ingeniería genética.

  Ejemplos de enzimas hidrolíticas simples obtenidas de microorganismos incluyen proteasas, amilasas, pectinasas y lipasas, que degradan polímeros naturales.

Uso de Enzimas en la Industria

Las enzimas tienen una amplia gama de aplicaciones industriales:

• Alimentos (41%)

  Clarificación de vinos y jugos, producción de cerveza, pan y galletas, edulcorantes, productos lácteos, suplementos nutricionales.

• Detergentes (34%)

  Limpieza de ropa, limpieza de lentes de contacto.

• Textiles (11%)

  Desengomado de telas, terminación de jeans.

• Cueros (3%)

  Ablandamiento.

• Pasta y Papel (1%)

  Blanqueamiento de pulpa de celulosa.

• Otros usos (6%)

  Reactivos para análisis, manipulación genética, tratamiento de trastornos digestivos, tratamiento de inflamaciones.

Ejemplos específicos de uso por tipo de enzima:

• Proteasas

  • Extraídas de Bacterias: Eliminación de manchas, ablandar carnes, limpieza de heridas.
  • Extraídas de Hongos: Elaboración de pan.

• Amilasas

  • Extraídas de Hongos y Bacterias: Elaboración de pan, fabricación de jarabes, suplementos nutricionales.

Inhibición Enzimática Reversible

La actividad de una enzima puede ser regulada por inhibidores. La inhibición reversible implica que el inhibidor se une a la enzima de forma no covalente y puede disociarse, permitiendo que la enzima recupere su actividad. Existen varios tipos:

• Inhibición Competitiva

  El inhibidor se fija al sitio activo de la enzima libre, compitiendo con el sustrato e impidiendo su fijación.

• Inhibición No Competitiva

  El inhibidor se fija a la enzima en un sitio diferente al sitio activo, independientemente de si el sustrato está unido o no. El inhibidor no impide la fijación del sustrato, pero sí impide la acción catalítica.

• Inhibición Acompetitiva (o Uncompetitiva)

  El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-sustrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica.