Enzimología: Catalizadores Biológicos Esenciales
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Enzimología
Enzimas: Catalizadores Biológicos
Las enzimas son proteínas que poseen sitios activos específicos donde se lleva a cabo la catálisis. Cada molécula de sustrato se une a su sitio activo de manera específica y, tras su transformación en producto, la enzima se libera nuevamente al medio sin destruirse ni sufrir cambios permanentes.
Energía de Activación y Estado de Transición
Antes de que se puedan formar los productos, las moléculas de reactivo deben alcanzar un cierto nivel de energía conocido como energía de activación. Una reacción sin enzima tendrá una mayor energía de activación, mientras que una reacción con enzima tendrá una menor energía de activación.
En la cima de la barrera de energía, el reactivo se encuentra en su estado de transición, un estado energético inestable de corta duración con la misma probabilidad de regresar al sustrato o transformarse en producto.
Aumento de la Velocidad de Reacción
La velocidad de reacción se puede aumentar mediante:
* Aumento de la temperatura * Adición de catalizadores (por ejemplo, iones de Fe) * Adición de enzimas (por ejemplo, catalasa)
Las enzimas actúan formando un complejo transitorio con el reactivo, estabilizando así el estado de transición.
Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas requieren, además del componente proteico, una coenzima (cofactor). Este puede ser una molécula orgánica, organometálica o un ion metálico (por ejemplo, Zn, Mg, Cu).
El grupo prostético se utiliza para definir una coenzima (cofactor) que se encuentra unida covalentemente a la proteína.
La holoenzima es el complejo molecular completo de proteína y cofactor, mientras que la apoenzima es la holoenzima sin el cofactor.
Clasificación de las Enzimas
Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan:
* Oxidoreductasas: Transfieren electrones en forma de iones hidruro o hidrógeno. * Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas. * Hidrolasas: Rompen enlaces por hidrólisis. * Liasas: Forman dobles enlaces por eliminación de grupos o adición de grupos a un doble enlace. * Isomerasas: Transfieren grupos dentro de una molécula para dar formas isoméricas. * Ligasas: Forman enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por condensación con ruptura de ATP.
Modelo Cinético Michaelis-Menten
El modelo cinético Michaelis-Menten estudia el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la actividad enzimática. Introduce el concepto de complejo ES como intermediario de la catálisis enzimática.
La ecuación de velocidad explica el comportamiento cinético de las enzimas. Km es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. Km es un valor fijo para cada enzima.
El modelo es válido solo cuando la concentración de enzima es menor que la de sustrato (la concentración de enzima es el factor limitante).
Inhibidores Enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen la actividad enzimática. Pueden ser:
* Reversibles: Influenciados por la concentración de enzima, el pH y la temperatura. * Irreversibles: Se unen covalentemente a la enzima y la inutilizan (venenos).
Factores que Afectan la Actividad Enzimática
* El pH óptimo para la mayoría de las enzimas es entre 6 y 8. * Las temperaturas excesivas pueden desnaturalizar las proteínas. * El efecto de saturación ocurre cuando hay más sustrato que sitios activos disponibles.
Sitio Activo
El sitio activo es una región pequeña de la enzima donde el sustrato se une completamente e interactúa con no más de 3 a 5 residuos de aminoácidos.