Estructura y funciones de los anticuerpos: regiones, tipos y reacciones antígeno-anticuerpo

Estructura de los anticuerpos

Las moléculas de anticuerpo más sencillas tienen forma de Y y contienen dos cadenas ligeras (L) y dos cadenas pesadas (H) que se mantienen unidas gracias a uniones no covalentes y covalentes. En los vertebrados existen cinco tipos de cadenas pesadas: gamma, mu, alfa, delta y epsilon, que caracterizan a cada una de las inmunoglobulinas presentes en ellos. Existen dos tipos de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden asociarse a cualquiera de las cadenas pesadas.

Los aminoácidos de las cadenas ligeras y pesadas presentan una secuencia variable en su extremo amino (N-terminal) y una secuencia constante en su extremo carboxilo (C-terminal).

Regiones variables

Las regiones variables comprenden aproximadamente la mitad de las cadenas ligeras y una cuarta parte de las cadenas pesadas. La variabilidad de estas regiones está restringida a tres pequeñas zonas denominadas regiones hipervariables o regiones determinantes de complementariedad (CDR), que son las principales responsables del reconocimiento específico del antígeno.

Regiones constantes

Las regiones constantes comprenden aproximadamente la mitad de la cadena ligera y las tres cuartas partes de las cadenas pesadas. Estas regiones son responsables de diversas actividades biológicas de los anticuerpos, entre las que destacan:

• La retención del receptor BCR (B cell receptor) en la membrana de los linfocitos B.
• La capacidad para atravesar la placenta (según la clase de inmunoglobulina).
• La propiedad de unirse a células fagocíticas y activar el proceso de fagocitosis.
• La fijación del sistema complemento.

Reacciones antígeno-anticuerpo

La unión del antígeno al anticuerpo desencadena mecanismos que destruyen el agente infectivo o neutralizan su acción. Destacan las siguientes interacciones entre ellos:

• Neutralización: se basa en la capacidad de los anticuerpos para anular la actividad de patógenos o de toxinas bacterianas mediante su unión, bloqueando puntos de anclaje o regiones de unión a las células diana e impidiendo así su acción.
• Aglutinación: algunos anticuerpos pueden unirse a varias moléculas de antígenos de superficie de distintos tipos de células o virus y provocar su agrupación o aglutinación, lo que facilita su eliminación.
• Precipitación: los anticuerpos pueden formar complejos inmunes precipitables con antígenos solubles. La precipitación limita la actividad de estos antígenos y favorece su eliminación por mecanismos del sistema inmunitario.
• Opsonización: las opsoninas son anticuerpos que recubren los gérmenes patógenos (opsonización), de modo que la unión de los complejos antígeno‑anticuerpo a los receptores de fagocitos favorece e inicia el proceso de fagocitosis.
• Activación del complemento: una de las misiones principales de los anticuerpos es activar el sistema complemento, lo que puede conducir a la lisis del patógeno, a la opsonización adicional y a la amplificación de la respuesta inflamatoria.

En conjunto, estas funciones permiten que los anticuerpos no solo reconozcan y neutralicen antígenos, sino que también coordinen y potencien otros mecanismos efectores del sistema inmunitario para eliminar los agentes infecciosos.