Estructura, Funciones y Propiedades de las Proteínas: Todo lo que Necesitas Saber

Proteínas: Estructura, Funciones y Propiedades Clave

Las proteínas desempeñan un papel fundamental como soporte estructural y son componentes esenciales de enzimas y hormonas. Son, en definitiva, cruciales para la vida.

Composición Básica de los Aminoácidos

Los aminoácidos, las unidades básicas de las proteínas, comparten una estructura común:

• Grupo amino: -NH₂
• Grupo carboxilo: -COOH
• Cadena lateral (R): Varía entre los diferentes aminoácidos, confiriendo sus propiedades únicas.

Niveles de Estructura Proteica

La estructura de una proteína se describe en varios niveles de complejidad:

Estructura Primaria

Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia determina la estructura y función final de la proteína.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial local del esqueleto peptídico. Se estabiliza principalmente mediante puentes de hidrógeno. Existen dos tipos principales:

• Hélice α (alfa): Una estructura helicoidal donde los puentes de hidrógeno se forman entre aminoácidos cercanos en la secuencia. Los grupos R voluminosos se orientan hacia el exterior de la hélice. Ejemplo: proteínas del cabello.
• Lámina β (beta) plegada: Se forma por la asociación de varias cadenas peptídicas (o segmentos de la misma cadena) en una disposición extendida y plegada. Los puentes de hidrógeno se forman entre cadenas adyacentes, ya sea por encima o por debajo. Ejemplo: proteínas de la piel.

Estructura Terciaria

Es la conformación tridimensional completa de una cadena polipeptídica. Se produce por interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos, incluyendo:

• Puentes disulfuro: Enlaces covalentes fuertes entre residuos de cisteína (aminoácidos que contienen azufre).
• Otras interacciones (detalladas más adelante).

Estas interacciones dan lugar a estructuras a menudo asimétricas.

Estructura Cuaternaria

Se refiere a la asociación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional. Las subunidades pueden ser idénticas o diferentes y se mantienen unidas por interacciones similares a las de la estructura terciaria.

Propiedades Fundamentales de las Proteínas

Especificidad de Acción

Las proteínas, especialmente las enzimas, exhiben una alta especificidad. Esto significa que pueden reconocer y unirse selectivamente a una molécula específica (sustrato) o a una familia de moléculas muy similares en estructura.

Semejanzas y Diferencias entre Aminoácidos

Todos los aminoácidos comparten un grupo amino y un grupo carboxilo. La diferencia clave radica en sus cadenas laterales (R), que determinan sus propiedades químicas y físicas únicas.

Importancia de las Uniones Intermoleculares

Las uniones intermoleculares son cruciales para mantener la estructura y función de las proteínas. Estas uniones incluyen:

• Enlaces covalentes fuertes: Puentes disulfuro (ya mencionados).
• Enlaces intermoleculares débiles:
  • Puentes de hidrógeno.
  • Fuerzas de Van der Waals.
  • Atracciones dipolo-dipolo.

Estos enlaces débiles, aunque individualmente son de baja energía, en conjunto confieren estabilidad a la estructura proteica. Además, permiten la flexibilidad necesaria para que las enzimas rompan y formen enlaces durante las reacciones catalíticas.

Desnaturalización de Proteínas

La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína (secundaria, terciaria y cuaternaria). Esto ocurre cuando se alteran las condiciones del medio, como:

• pH
• Temperatura
• Concentración de sales

Una proteína desnaturalizada pierde su actividad biológica, ya que su forma es esencial para su función.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas en los organismos, lo cual es esencial para mantener la actividad biológica.

Mecanismo de Acción Enzimática

La acción enzimática ocurre en varias etapas:

1. Fijación: La enzima (E) se une al sustrato (S) formando un complejo enzima-sustrato (ES).
2. Transformación: El complejo ES se transforma, dando lugar a la formación del producto (P) y la liberación de la enzima (E), que queda lista para catalizar otra reacción.

Representación esquemática:

S + E ⇌ ES → P + E