Estructura primaria de las proteínas y capacidad de tamponar

(3) Al igual que en el punto 1, cuando se animan a perder el protón lo hacen masivamente, por eso la pendiente de la gráfica es tan elevada. En el punto de inflexión encontraríamos el segundo pKa del aa, que corresponde al equilibrio de desprotonación del radical.

(4) Segunda zona de tamponamiento. Razonamiento idéntico al punto 2.

(5) Pérdida del tercer H+, razonamiento idéntico a los puntos 1 y 3. En el punto de inflexión encontraríamos el tercer pKa del aminoácido que determina la pérdida del protón del grupo amino.

ESTRUCTURA:

Estructura primaria:

Se define como el orden en el que están enlazados los aminoácidos desde el extremo N-terminal al C-terminal. Todas las proteínas poseen estructura primaria, pues todas ellas son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

La estructura primaria de la proteína es la más importante, ya que determina la estructura 2ª, 3ª y 4ª de la proteína, y por lo tanto su funcionalidad. El orden de enlace de los aminoácidos en la estructura primaria viene determinado por el ADN, el cual contiene la información para determinar la estructura primaria de una proteína.

Teniendo en cuenta que existe 20 aa proteícos, en una proteína de 100 aa se podrían crear 20100 combinaciones diferentes, un número tan grande que es imposible pensar que es el azar quien determinó la formación de las primera proteínas. De todas las combinaciones posibles, tan solo unas pocas son funcionales y tienen sentido biológico.

La configuración espacial del enlace peptídico obliga a los aminoácidos a disponerse invertidos en la estructura primaria, de forma que los residuos alternan por encima y por debajo del plano que forma el enlace peptídico. Así mismo, aparece una estructura plegada debido a la configuración tetraédrica del Cα.