Estructura, Propiedades y Funciones de las Proteínas: Un Vistazo Detallado

Estructura de las Proteínas

La estructura de las proteínas se refiere a la disposición espacial tridimensional de la cadena de aminoácidos, de la cual depende su función biológica.

Estructura Primaria (1ª)

Es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína. Indica los aminoácidos que la componen, su número y orden. Es única para cada proteína. Comienza por el aminoácido con grupo amino libre (N-terminal) y acaba con el aminoácido con el extremo carboxilo libre (C-terminal). De ella depende la estructura secundaria (2ª). Si se rompe el enlace peptídico por hidrólisis ácida o enzimática, se destruye la proteína y se liberan los aminoácidos.

Estructura Secundaria (2ª)

Es la disposición espacial de la cadena polipeptídica a lo largo de un eje. Está determinada por la falta de giro del enlace peptídico y el plegamiento de la proteína con los enlaces Cα-C y Cα-N. Es el nivel estructural superior de las proteínas fibrosas. Los modelos más frecuentes son:

• Alfa Hélice
• Hélice de Colágeno

Alfa Hélice

Es una cadena polipeptídica enrollada sobre sí misma formando un esqueleto helicoidal dextrógiro. Cada vuelta de hélice ocupa 5,4 Å y contiene 3,6 aminoácidos cuyos restos están situados en el exterior. Está estabilizada mediante puentes de hidrógeno intracatenarios que se forman entre átomos de hidrógeno del grupo amino de un aminoácido y el oxígeno del cuarto aminoácido.

Hélice de Colágeno

Es una estructura secundaria de la proteína de colágeno. Consiste en una cadena polipeptídica enrollada sobre sí misma formando una hélice levógira. La estructura secundaria del colágeno está formada por tres cadenas enrolladas sobre sí mismas y unidas por enlaces de hidrógeno.

Estructura Terciaria (3ª)

Es la forma en la que la estructura secundaria (2ª) se pliega y repliega en el espacio, adoptando una estructura tridimensional más compleja y estable. Puede adoptar una forma esférica estable gracias a puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro entre grupos -SH de dos cisteínas, y enlaces iónicos entre aminoácidos ácidos y básicos. Existen dos tipos principales:

• Proteínas globulares: Cadenas polipeptídicas que contienen fragmentos con distintos tipos de estructuras secundarias, se pliegan sobre sí mismas adoptando una forma globular esférica.
• Proteínas fibrosas: Cadenas polipeptídicas que normalmente presentan una sola estructura secundaria, se disponen en largas hebras u hojas.

Estructura Cuaternaria (4ª)

Se da en proteínas formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades), cada una con su propia estructura primaria, secundaria y terciaria. Las cadenas pueden ser iguales o diferentes entre sí.

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad

Las proteínas con estructura terciaria fibrosa son insolubles en agua debido a que presentan muchos aminoácidos hidrofóbicos. Por el contrario, las proteínas con estructura terciaria (3ª) globular son solubles en agua, ya que los aminoácidos polares se sitúan hacia el exterior y los apolares en el interior.

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y, por tanto, de su función biológica. Se pierden las estructuras secundaria (2ª), terciaria (3ª) y cuaternaria (4ª), pero los enlaces peptídicos se mantienen, con lo cual conserva su estructura primaria. Puede ser producida por variación del pH, salinidad y temperatura. En determinadas condiciones, puede ser reversible; este proceso se llama renaturalización, y la proteína vuelve a adquirir su conformación inicial y, por tanto, su función biológica.

Funciones de las Proteínas

Estructural

Forman estructuras capaces de proporcionar soporte a las células. En ellas se encuentran los microtúbulos, histonas, etc.

Movimiento y Contracción

La actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Son responsables de la contracción y relajación muscular.