Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización Molecular y Funcionalidad

Estructura Primaria de las Proteínas

La estructura primaria de las proteínas corresponde a la secuencia de aminoácidos determinada por los aminoácidos que la constituyen y el orden en que estos se disponen en la cadena. La funcionalidad de la proteína depende de su secuencia y de la conformación que adopte. El extremo inicial corresponde al grupo amino libre (extremo N-terminal), y el extremo final corresponde al grupo carboxilo libre (extremo C-terminal). La secuencia de aminoácidos se expresa numerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal.

Estructura Secundaria de las Proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, a medida que los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis de proteínas, la cadena polipeptídica adopta una disposición espacial estable. El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar. Hay tres tipos principales de estructuras secundarias:

• Estructura en α-hélice

  Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Se forman espontáneamente puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del grupo -NH- del cuarto aminoácido siguiente. Todos los oxígenos del -CO- están orientados en el mismo sentido, y todos los hidrógenos del -NH- están orientados en sentido opuesto. Se forma una hélice de aproximadamente 3,6 aminoácidos por vuelta. Ejemplo: α-queratina (presente en pelo, uñas, plumas, cuernos, etc.).

• Estructura de la hélice del colágeno

  Es una disposición helicoidal del colágeno enrollada de forma levógira. Es más alargada que la α-hélice debido a la abundancia del aminoácido prolina y de un derivado de este, la hidroxiprolina. Esta composición dificulta la formación de puentes de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice típica, sino una hélice más distendida. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices que originan una superhélice de colágeno.

• Conformación β (lámina plegada)

  No forma una hélice, sino una cadena distendida en zigzag. Es muy estable debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre aminoácidos próximos en la misma cadena. Si la cadena con conformación β se repliega, establece enlaces de hidrógeno entre segmentos que antes estaban distantes. Esto puede dar lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada lámina β plegada. También se puede formar entre dos o más cadenas polipeptídicas diferentes. Ejemplo: fibroína o β-queratina.

Estructura Terciaria de las Proteínas

La estructura terciaria se refiere a la conformación tridimensional global de una única cadena polipeptídica. Es el resultado del plegamiento adicional de las estructuras secundarias.

• Conformación Interna y Dominios Estructurales

  Los tramos rectos de las proteínas con estructuras terciarias suelen presentar estructuras secundarias de tipo α-hélice o de conformación β, mientras que las zonas de giros no tienen estructuras secundarias definidas. En algunos casos, hay combinaciones de las dos que se encuentran repetidas en una misma proteína. Los dominios estructurales suelen ser unidades estables, compactas y de aspecto globular. Los diferentes dominios se unen entre sí por zonas estrechas o "cuellos", lo que posibilita un cierto movimiento. Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen la estructura secundaria alargada, son insolubles en agua y en disoluciones salinas, y ejercen funciones esqueléticas. Ejemplo: colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo, la α-queratina, etc.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Las estructuras cuaternarias se presentan en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) con estructura terciaria, idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes y, en algunos casos, por enlaces covalentes de tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas se denomina protómero. Según el número de protómeros, se clasifican en: trímeros (como el colágeno), tetrámeros (como la hemoglobina) y pentámeros (como la ARN polimerasa).