Estructuras y Funciones de las Proteínas: Niveles de Organización Molecular

Estructura de las Proteínas: Dependencia de la Disposición Espacial

La estructura de las proteínas depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Esta disposición origina unos plegamientos que permiten llevar a cabo sus funciones. Debido a estos plegamientos, se originan los distintos niveles estructurales de las proteínas.

Niveles Estructurales de las Proteínas

Nivel 1: Estructura Primaria (E1)

• Es lineal y rígida.
• Su especificidad hace referencia a la disposición de la cadena polipeptídica y la poseen todas las proteínas.
• Posee en un extremo un grupo amino libre ($\text{NH}_2$) y en el otro un grupo carboxilo libre ($\text{COOH}$).

Nivel 2: Estructura Secundaria (E2)

• Es estable y existen dos tipos principales que son combinaciones estables con una estructura helicoidal dextrogira. Coexisten los dos tipos, pero uno predomina ante el otro.
• Alfa-hélice ($\alpha$-hélice): Plegamiento en espiral sobre sí misma, enrollamiento dextrógiro. Es un plegamiento estable por los puentes de hidrógeno (pdh); si estos se rompen, la E2 se desestabilizaría.
• Lámina plegada ($\beta$-plegada): Plegada en forma de zigzag.
• Otro tipo de E2 es la triple hélice del colágeno, que es levógira.

Nivel 3: Estructura Terciaria (E3)

• Depende de la función de la proteína; cualquier cambio en esta estructura provoca su pérdida funcional.
• Estos plegamientos se realizan por la acción de diversos enlaces: enlaces disulfuro, fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno (pdh) y fuerzas de Van der Waals (FVW).
• Existen dos tipos de E3 según la forma resultante: proteínas globulares y proteínas fibrilares.

Nivel 4: Estructura Cuaternaria (E4)

• Se origina cuando la proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas denominadas protómeros.
• Esta estructura se constituye por la unión de protómeros mediante los mismos enlaces que estabilizan la E3.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Estructural: Aportan soporte a las células y tejidos.
• Almacenamiento de aminoácidos (aa).
• Fisiológica/Movimiento: Agrupan proteínas con funciones de movimiento (ej. actina y miosina).
• Regulación genética: Participan en la información genética (ej. histonas).
• Catalizadoras: Actúan como enzimas.
• Inmunitarias: Forman anticuerpos.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

Formadas solo por cadenas polipeptídicas y aminoácidos. Según su estructura tridimensional se subdividen en:

• Proteínas globulares:
  • Albúminas: Proteínas grandes, función de transporte y reserva.
  • Globulinas: Proteínas más grandes.
  • Histonas: Contienen aminoácidos básicos, están unidas al ADN.
• Proteínas fibrilares: Realizan funciones estructurales.
  • Queratina, colágeno, miosina, elastina.

Heteroproteínas

Cadenas polipeptídicas formadas por aminoácidos y un grupo prostético. Según este grupo se clasifican en:

• Fosfoproteínas (con grupo fosfato).
• Glucoproteínas (con carbohidratos).
• Lipoproteínas (con lípidos).
• Nucleoproteínas (con ácidos nucleicos).
• Cromoproteínas (con pigmentos): Se dividen en:
  • Compuestos porfirínicos: Compuestos por metaloporfirina. Destacan: hemoglobina, mioglobina, citocromos, peroxidasa y catalasas, clorofilas, vitamina B12.
  • Compuestos no porfirínicos: No contienen metaloporfirina. Destacan: rodopsina y hemocianina.