Funciones y estructura de las proteínas en la materia viva
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Proteína:
Polímeros formados por aa (unión e. peptídico) Macromoléculas y componentes más abundantes en materia viva (50%peso de la célula).
Contienen: C,H,O,N,S y P, Fe, Zn y Cu.
Por ellas se expresa la info.genética.
Funciones:
-Estructural: colágeno, cub. viral, microtub.
-Reguladora: insulina, h. crecimi, rec.mem.
-Contráctil: actina y miosina.
-Transporte: hemoglob, mioglob, seroalbúmina, permeasas, etc.
-Reserva: ovalalbúmina, caseína, gliadina.
-Defensa: anticuerpos, complementos.
-Enzimática: elastasa, pepsina, tripsina.
E. primaria:
secuencia de aa -> e. peptídi.
E. secundaria:
-Alfa: Helicoidal -> al enrollarse la cadena polipeptídica en un helicoide. Se mantiene por puentes de H. Las proteínas que la poseen son largadas y filamentosas.
Confieren fuerza y elasticidad.
Se componen por aa hidrofóbicos.
Prolina interrumpe éste tipo de formación.
-Beta: Está unida por puen. de H. ZIG-ZAG
Una proteína puede tener forma a y b.
La elasticidad depende del n° de puen. H
--Colágeno: Proteína más abundante del reino animal. Constituído por glicina; formado por 3 cadenas helicoidales (ej: tendón, pulmón, hígado).
Proteína estable, existen más de 20 tipos.
Se sintetiza en los RIBOSOMAS y exocitada a la matriz extracelular.
--Fib. elásticas: Más esbeltas/extensibles.
alto conte. de aa apolares, contiene desmosina y/o isodesmosina.
--Elastina: Principal componente de las fibras elásticas, abundante en pulmones.
--Queratina: Dímero de queratina (pelo)
unida por puentes disulfuro.
E. terciaria:
Plegamiento de la proteína sobre sí misma (es globular en 3D)
Unida por: Puentes de H, puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas.
E. cuaternaria:
Unión de 2 o más estruc. terciarias (ej: hemoglobina).
Unida por: enlaces muy débiles.
Denaturación de proteínas:
Puede perder estruc. 2,3 y 4, pero nunca la estructura primaria de la proteína.
La denaturación puede ser parcial o total.
La denaturación puede ser reversible o irreversible.
IRREVERSIBLE: calor y pH extremos.
Técnicas de estudio de proteínas:
-Extracción de proteínas
-Centrifugación diferencial (sedimenta)
-Diálisis (separación mediante un filtro)
-Cromatografía en columna (por gel)
-Electroforesis en gel (por electricidad)
Cuantificación de proteínas:
-Se debe medir la concentración de proteínas presentes en la muestra.