Fundamentos Bioquímicos de Vitaminas y Enzimas

Vitaminas

Las vitaminas son compuestos orgánicos esenciales para el metabolismo, que el organismo generalmente no puede sintetizar en cantidades suficientes y deben ser aportados a través de la dieta. Se clasifican en dos grupos principales:

Vitaminas Hidrosolubles

Son moléculas que se disuelven en agua. Generalmente actúan como coenzimas o precursores de coenzimas. No se almacenan en grandes cantidades en el cuerpo, por lo que su ingesta debe ser regular.

• Tiamina (B1): Difosfato de tiamina (TPP)
• Riboflavina (B2): Flavín mononucleótido (FMN), Flavín adenina dinucleótido (FAD)
• Niacina (B3, Ácido Nicotínico, Nicotinamida): Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD⁺), Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP⁺)
• Ácido Pantoténico (B5): Coenzima A (CoA), Proteína transportadora de acilos (ACP)
• Piridoxina (B6): Fosfato de piridoxal (PLP)
• Biotina (B7): Biotina (unida a enzimas carboxilasas)
• Ácido Fólico (B9, Folacina): Tetrahidrofolato (THF)
• Cobalamina (B12): Metilcobalamina, 5'-Desoxiadenosilcobalamina
• Ácido Ascórbico (Vitamina C): Ácido ascórbico

Vitaminas Liposolubles

Son moléculas hidrófobas que se disuelven en grasas y aceites. Derivan del isopreno. Se almacenan en el tejido adiposo y el hígado, por lo que no es necesaria su ingesta diaria.

• Vitamina A (Retinol, Ácido Retinoico, Retinal): Precursor: Betacaroteno
• Vitamina D (Ergocalciferol, Colecalciferol): Precursores: 7-Deshidrocolesterol, Ergosterol
• Vitamina E: Tocoferoles y Tocotrienoles (principalmente Alfa-tocoferol)
• Vitamina K: Filoquinona (K1), Menaquinonas (K2)

Enzimas

Las enzimas son proteínas (o, en algunos casos, ARN catalítico como los ribozimas) que catalizan la gran mayoría de las reacciones bioquímicas que ocurren en los organismos vivos.

• Función Principal: Acelerar la velocidad de una reacción química disminuyendo su energía de activación, sin consumirse en el proceso.
• Catalizador: Sustancia que acelera (o, en algunos casos, retarda) la velocidad de una reacción química y que se recupera inalterada al final de la reacción. Las enzimas son catalizadores biológicos altamente específicos.

Estructura y Componentes de las Enzimas

Muchas enzimas son proteínas conjugadas, lo que significa que requieren un componente no proteico para su actividad.

• Holoenzima: Es la enzima completa y catalíticamente activa. Está formada por la apoenzima y su cofactor o coenzima.
• Apoenzima: Es la parte proteica de la holoenzima.
• Cofactor/Coenzima: Es el componente no proteico esencial para la actividad enzimática.

Características de la Apoenzima:

• Alto peso molecular.
• No es dializable.
• Sensible al calor (puede desnaturalizarse).
• Sin el cofactor o coenzima, es catalíticamente inactiva.

Características del Cofactor/Coenzima:

• Cofactor: Generalmente un ion metálico (ej: Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺, Zn²⁺, Cu²⁺, Fe²⁺/Fe³⁺).
• Coenzima: Una molécula orgánica (a menudo derivada de vitaminas). Tienen bajo peso molecular y suelen ser dializables.

Nomenclatura de las Enzimas

Las enzimas se nombran basándose en el sustrato sobre el que actúan y el tipo de reacción que catalizan.

• Sustrato: Es la sustancia o molécula sobre la cual actúa la enzima (ej: almidón, proteínas, sacarosa, lactosa, peróxido de hidrógeno).
• Nombre Común: Nombres históricos o de uso frecuente (ej: Catalasa o Peroxidasa, Ptialina o Amilasa, Lipasa).
• Clasificación Sistemática (IUBMB): Nombres más precisos basados en la reacción catalizada (ej: Succinato deshidrogenasa, Hexosa isomerasa, ADN ligasa).

Ejemplos de Cofactores y sus Enzimas

La Reacción Enzimática

La reacción catalizada por una enzima es altamente específica.

• Especificidad: La enzima reconoce y se une a su sustrato específico en una región particular llamada sitio activo.
• Mecanismo: El sustrato (S) se une al sitio activo de la enzima (E) para formar un complejo enzima-sustrato (E-S). Este complejo se transforma en un complejo enzima-producto (E-P), y finalmente los productos (P) se liberan, dejando la enzima libre para catalizar otra reacción.

E + S ⇌ E-S → E-P ⇌ E + P

La especificidad de la unión enzima-sustrato a menudo se explica mediante el modelo de "llave-cerradura" o el modelo de "ajuste inducido".

Factores que Afectan la Velocidad de la Reacción Enzimática

La velocidad a la que una enzima cataliza una reacción puede verse influenciada por varios factores:

1. Concentración del Sustrato ([S]): A mayor concentración de sustrato (hasta un punto de saturación), mayor velocidad de reacción.
2. Concentración de la Enzima ([E]): A mayor concentración de enzima, mayor velocidad de reacción (si el sustrato no es limitante).
3. Temperatura: La velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta alcanzar una temperatura óptima. Temperaturas muy altas pueden desnaturalizar la enzima y disminuir drásticamente la velocidad.
4. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo al cual su actividad es máxima. Para muchas enzimas en el organismo, este pH óptimo está cerca del pH fisiológico (aproximadamente 7.4). Cambios significativos en el pH (ácidos o bases fuertes) pueden afectar la estructura y actividad de la enzima.

Regulación Enzimática

La actividad de las enzimas está finamente regulada en el organismo para controlar las vías metabólicas.

1. Enzimas Alostéricas: Son enzimas cuya actividad es regulada por la unión de una molécula (regulador o modulador) a un sitio diferente del sitio activo (sitio alostérico). El modulador puede ser positivo (activador) o negativo (inhibidor).
2. Zimógenos (Proenzimas): Son precursores inactivos de enzimas. Se activan mediante la hidrólisis irreversible de una parte de su cadena polipeptídica, a menudo por otra enzima (ej: el pepsinógeno, un zimógeno en el estómago, se activa a pepsina, una enzima activa en la digestión de proteínas).
3. Isoenzimas (Isozimas): Son diferentes formas moleculares de la misma enzima que catalizan la misma reacción, pero que difieren en su estructura primaria, propiedades cinéticas o regulación. A menudo se expresan en diferentes tejidos o en diferentes etapas del desarrollo (ej: Lactato deshidrogenasa, que cataliza la conversión de piruvato a lactato: Piruvato + NADH + H⁺ ⇌ Lactato + NAD⁺).