Fundamentos del Enlace Peptídico y Niveles de Organización de las Proteínas

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Características del enlace peptídico

Es un enlace covalente tipo amida. Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido y que impida que se produzcan rotaciones entre los átomos que lo forman. Los enlaces del carbono alfa (Cα) sí se pueden girar. El oxígeno (O) del grupo carbonilo y el hidrógeno (H) del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace, es decir, presentan configuración trans.

Los péptidos

Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos, se clasifican en:

  • Oligopéptidos: tienen entre 2 y 10 aminoácidos; se nombran anteponiendo un prefijo.
  • Polipéptidos: tienen más de 10 000 aminoácidos.

Las proteínas son polipéptidos que tienen una masa molecular superior a 5000 u.m.a.

Proteínas y su estructura

Se refiere a la configuración espacial de la que depende en gran medida su función. Se diferencian cuatro niveles estructurales:

  • Estructura primaria
  • Estructura secundaria
  • Estructura terciaria
  • Estructura cuaternaria

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína; nos indica los aminoácidos que la componen y el orden en el que se disponen. Esta estructura viene determinada genéticamente, y de ella dependen las demás.

Características de la estructura primaria:

  • La cadena peptídica tiene un eje formado por el carbono alfa, el carbono carboxílico y el nitrógeno amino.
  • Este eje se dispone en zigzag.
  • Las cadenas laterales se disponen alternativamente.
  • Poseen un extremo N-terminal en un lado y un extremo C-terminal en el otro.
  • Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Estructura secundaria

Es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos. Se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que forman el carbono alfa (Cα) de cada aminoácido.

La estructura α-hélice

Se produce al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, en sentido dextrógiro. Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice, y se mantienen gracias a enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios.

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