Fundamentos de Enzimología: Función, Cinética e Inhibición y Clasificación Metabólica

Las enzimas son proteínasque actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones químicas sin consumirse ni alterar el equilibrio de la reacción. Propiedades de las enzimas:- Reducen la energía de activación de las reacciones. - No modifican la energía libre de Gibbs. - Al final de la reacción, quedan libres e inalteradas.

4. Modelos de Acoplamiento Enzima-Sustrato. - Modelo llave-cerradura: El centro activo y el sustrato tienen formas complementarias, como una llave que encaja en su cerradura. - Modelo de ajuste inducido: La uníón del sustrato provoca un cambio en la forma del centro activo para mejorar la interacción. 5. Factores que Afectan la Actividad Enzimática - Temperatura y pH: Cada enzima tiene un rango óptimo de temperatura y pH. Valores extremos pueden desnaturalizar la enzima, alterando su estructura y función.- Concentración de sustrato: A mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción, hasta que la enzima se satura. - Concentración de enzima: A más enzima disponible, mayor volumen de reacción (siempre que haya suficiente sustrato). 6. Cinética Enzimática: estudia la velocidad de las reacciones. - Velocidad de reacción: Aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar un punto de saturación. Depende también de la cantidad de enzima disponible. Un catalizador solo aumenta la velocidad de la reacción, no la cambia ni altera su equilibrio. 7. Inhibición Enzimática: Las moléculas inhibidoras reducen o impiden la actividad enzimática, afectando la velocidad de reacción. Tipos de inhibidores: 1. Irreversibles (venenos): Se unen permanentemente al centro activo, inutilizando la enzima.2. Reversibles: *Competitiva: El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite por el centro activo, impidiendo la uníón del sustrato. *No competitiva: El inhibidor se une a un sitio alostérico, alterando la conformación de la enzima y reduciendo su actividad. *Acompetitiva: El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato, bloqueando la formación del producto final.

8. Cofactores Enzimáticos: Coenzimas y Vitaminas: Las enzimas pueden necesitar cofactores para funcionar correctamente. *Cofactores: Compuestos no proteicos esenciales para la actividad enzimática, pueden ser: -Orgánicos (Coenzimas): Se unen a la enzima y participan en la reacción. - Inorgánicos (Iones metálicos): Como Fe²⁺, Mg²⁺, Zn²⁺, que estabilizan la estructura enzimática.Vitaminas y su Relación con las Enzimas: Las vitaminas son biomoléculas esenciales para el metabolismo, ya que muchas actúan como coenzimas o sus precursores. - Hidrosolubles (se disuelven en agua, no se almacenan en el cuerpo): Vitamina C y complejo B (B1, B2, B3, B6, B12, etc.) - Liposolubles (se almacenan en grasa): Vitaminas A, D, E y K.

Tipos de anabolismo:- Autótrofo: Sintetiza moléculas orgánicas desde inorgánicas (ej. Plantas, cianobacterias). -Heterótrofo: Sintetiza moléculas complejas desde orgánicas simples (ej. Animales, bacterias). ¿Qué necesita un ser vivo? Fuente de carbono:- Autótrofos → CO₂ (ej. Plantas).-Heterótrofos → Biomoléculas simples (ej. Animales, hongos). Fuente de energía:- Fotótrofos → Luz (ej. Plantas).- Quimiótrofos → Reacciones químicas (ej. Bacterias quimiosintéticas). Fuente de electrones: Litótrofos → Sustancias inorgánicas (ej. Bacterias con H₂, H₂S). Organótrofos → Moléculas orgánicas (ej. Animales, hongos). Aceptor final de electrones:-Aeróbicos → O₂ (ej. Humanos, animales). -Anaeróbicos → Otro compuesto (ej. Bacterias fermentadoras).