Fundamentos de Proteínas y Aminoácidos: Estructura, Clasificación y Comportamiento Químico

Proteínas: Estructura y Composición Fundamental

Las proteínas son macromoléculas de enorme tamaño, constituidas por un gran número de subunidades más pequeñas denominadas aminoácidos (AA), que pueden ser cientos o miles.

Aminoácidos (AA): Bloques Constructores de Proteínas

Los aminoácidos están formados por un grupo ácido carboxilo (-COOH) y un grupo básico amino (-NH2), unidos a un carbono central, conocido como carbono alfa (α). Su fórmula general se representa con el carbono α en el centro, al que se unen un átomo de hidrógeno (-H), un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral variable (grupo R). En la naturaleza se encuentran 20 aminoácidos comunes que forman las proteínas.

Isomería Óptica en Aminoácidos

La isomería óptica se refiere a aquellas moléculas que, teniendo el mismo número de átomos de carbono (C), oxígeno (O) e hidrógeno (H), presentan una distribución espacial diferente de sus grupos funcionales.

Actividad Óptica

Si un haz de luz polarizada atraviesa una solución de un compuesto quiral (como la mayoría de los aminoácidos), el plano de vibración de la luz es rotado sobre su eje. Se dice entonces que la sustancia es ópticamente activa. Si el giro es en sentido de las agujas del reloj, se denomina dextrógiro (+) y si es en sentido contrario, se denomina levógiro (-).

Clasificación de los Aminoácidos (AA)

Los aminoácidos se agrupan según las características de sus cadenas laterales (grupos R). Se dividen en 7 grupos principales:

1. Aminoácidos alifáticos neutros no polares: Poseen como grupos R cadenas no polares (ej. H, CH₃, CH₂CH₃).
2. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Contienen un grupo -OH que les otorga carácter polar.
3. Aminoácidos neutros aromáticos: Poseen un núcleo bencénico (ej. fenilalanina, tirosina) o un anillo de indol (triptófano), siendo generalmente apolares e hidrófobos.
4. Aminoácidos con azufre (S): La cisteína tiene un grupo sulfhidrilo (-SH) polar, mientras que la metionina posee un grupo R apolar.
5. Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): Poseen un grupo carboxilo (-COOH) adicional en su cadena lateral que puede liberar un protón y adquirir carga negativa al pH de los líquidos biológicos (ej. ácido aspártico, ácido glutámico).
6. Aminoácidos básicos: Poseen un grupo amino adicional en su cadena lateral (grupo R) que puede aceptar un protón y adquirir carga positiva al pH biológico de las células (ej. lisina, arginina, histidina).
7. Comportamiento anfótero de los aminoácidos: La existencia de grupos ácidos y básicos en una misma molécula confiere a los aminoácidos propiedades eléctricas particulares. En medios biológicos, se encuentran disociados con cargas positivas y negativas (iones bipolares o zwitteriones), lo que los convierte en sustancias anfóteras.

Comportamiento de los Aminoácidos en Solución

En Soluciones Ácidas Fuertes

En estas condiciones, el ion bipolar (zwitterión) capta un protón en su grupo carboxilo, actuando como base. El aminoácido se convierte en un ion con carga positiva y migra hacia el cátodo.

En Soluciones Alcalinas Fuertes

El protón del grupo -NH₃⁺ reacciona con los iones -OH^- del medio, formando H₂O y dejando al aminoácido con carga neta negativa.

Carga de los Aminoácidos y pH

La carga neta de un aminoácido depende del pH del medio:

• Si la concentración de H⁺ (pH bajo) aumenta, la carga neta tiende a ser positiva.
• Si la concentración de H⁺ (pH alto) disminuye, la carga neta tiende a ser negativa.

Existe un valor de pH característico para cada aminoácido en el que la disociación de cargas se iguala y, por lo tanto, la carga neta total es nula. Este valor de pH se denomina punto isoeléctrico (pI).