Fundamentos de las Proteínas: Estructura, Propiedades y Clasificación

Proteínas

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todos poseen un grupo amino y un grupo ácido (carboxilo). Pueden comportarse como ácidos y como bases, por lo que son anfóteros y tienden a ionizarse. El carbono alfa es asimétrico en todos los casos excepto en uno. Existen 20 aminoácidos principales, de los cuales 8 son esenciales en los seres humanos, y se suelen representar con abreviaturas de tres letras.

Enlaces peptídicos

El enlace peptídico se establece al unirse dos aminoácidos. Se forman entre el grupo ácido y el grupo amino, liberándose una molécula de H₂O. Este enlace está estabilizado por resonancia y no puede girar libremente:

• Dipéptido: Unión de dos aminoácidos.
• Oligopéptido: Unión de más de 16 aminoácidos.
• Polipéptido: Unión de muchas unidades.

En todos los péptidos habrá dos extremos: un grupo ácido libre (C-terminal) y un grupo amino libre (N-terminal).

Estructura de las proteínas

1. Estructura primaria

Formada por la secuencia de aminoácidos desde el extremo N-terminal al C-terminal.

2. Estructura secundaria

La cadena de la estructura primaria no permanece recta, sino que se pliega:

• Hélice-alfa: Estructura helicoidal.
• Lámina-beta: Forma de lámina quebrada.
• Hélice de colágeno: Más alargada.

A veces, las hélices se asocian formando superhélices. La estructura secundaria se fija mediante puentes de hidrógeno. Las proteínas más sencillas solo tienen estructura secundaria.

3. Estructura terciaria

Aparece cuando las estructuras secundarias se pliegan de diferentes maneras:

• Conformación globular: La más frecuente; la proteína se pliega sobre sí misma formando un ovillo estabilizado por puentes de hidrógeno y puentes disulfuro.
• Conformación fibrosa: Formada a partir de la asociación de superhélices secundarias.

4. Estructura cuaternaria

Característica de las proteínas más complejas. Aparece cuando se asocian dos o más estructuras terciarias (protómeros o subunidades), como en los dímeros y la hemoglobina.

Propiedades y clasificación

Propiedades

Las proteínas poseen propiedades especiales:

• Desnaturalización: Al aumentar la temperatura o variar el pH, se pierden las estructuras superiores y quedan inutilizadas.
• Solubilidad: Depende de su tamaño y del pH.
• Soluciones coloidales: Suelen formar este tipo de mezclas.
• Capacidad amortiguadora: Pueden actuar regulando los cambios de pH.

Clasificación

• Según su composición: Simples (solo tienen aminoácidos) y conjugadas (una parte proteica y otra no proteica).
• Según su estructura: Fibrosas (estructuras delgadas), globulares (forma más o menos esférica) e intermedias (fibrosas pero solubles).
• Según su función:
  • Enzimas: Aceleran las reacciones químicas.
  • Estructural: Colágeno, queratina.
  • Hormonas: Insulina.
  • Transportadoras: Hemoglobina.
  • Protectoras: Anticuerpos.
  • Reserva y contráctiles: Producen movimiento.