Importancia de las enzimas en la catalisis y la nutrición
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Las enzimas son catalizadores: aumentan velocidad de reaccion, trabajan en condiciones mas suaves, presentan especificidad tanto frente a sustratos como productos, tienen capacidad de regulacion.
Catalisis es un proceso que aumenta la velocidad a la que una reaccion se aproxima al equilibrio. La union del sustrato a la enzima se realiza por el sitio activo.
Algunas enzimas requieren de un cofactor para expresar su act. Este puede ser inorganico (ion metalico) u organico (coenzima). La mayoria de las coenzimas provienen de las vitaminas.
Factores que determinan la velocidad enzimatica: temperatura, pH, concentracion de sustrato, concentracion de la enzima e inhibidores.
La importancia de la estructura para las enzimas es importante ya que si cambia la estructura la enzima no puede unirse al sustrato y no puede funcionar.
Las enzimas son especificas porque cada enzima actua en un determinado sustrato. Esta especifidad radica en la complementaridad del ciclo activo con el sustrato.
Las enzimas actuan en bajas cantidades porque son reutilizables y cada enzima actua en varias reacciones. Son saturables ya que la cantidad en sitios activos es limitado.
Se pueden incorporar a la dieta las proteinas completas combinando los tipos adecuados de alimentos como por ej. mezclar las legumbres y los granos enteros.
La fibra es un componente vegetal que contiene polisacaridos y lignina y es altamente resistente a la hidrolisis de las enzimas digestivas humanas. Se puede incorporar a la dieta con slavado, trigo, verduras y granos integrales.
Inhibicion reversible: Inhibicion competitiva: el inhibidor se fija en el centro activo de la enzima libre, por semejanza estrucutural con el sustrato, impidiendo su fijacion al sitio activo. Puede revertirse por adicion de mas sustrato.
Inhibicion no competitiva: El inhibidor se fija a la enzima en un sitio disitinto al sitio activo, no impide la fijacion del sustrato a la enzima, pero si modifica la accion catalitica. A mayor proporcion de sustrato es menos porbable fijarse al inhibidor. Por lo tanto al adicionar mas sustrato se puede alcanzar la velocidad max.
Km: es la concentracion del sustrato a la cual la velocidad de la enzima es la mitad de la vel. max. Medida de la afinidad. A mayor km menor es la afinidad.
Inhibicion reversible: Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo quimico de la enzima, modificandola covalentemente.