¿Qué anticuerpo atraviesa la placenta?

La IgG. Según el texto, es el único anticuerpo capaz de atravesar la placenta, y proporciona inmunidad pasiva al feto.

¿Qué anticuerpo interviene en las alergias?

La IgE. Es la responsable primaria de las reacciones de hipersensibilidad inmediata y se encuentra sobre todo unida a mastocitos y basófilos.

Inmunoglobulinas: Estructura y Clases de Anticuerpos (IgG, IgM, IgA)

Resumen

El documento explica qué son los anticuerpos o inmunoglobulinas y su estructura en forma de Y, con sus regiones variable y constante. Describe las cinco clases principales: IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, con sus funciones. La IgA protege las mucosas y la IgE interviene en las alergias.

Puntos clave

Los anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B que se unen a antígenos específicos.
Un anticuerpo monomérico tiene dos cadenas ligeras y dos pesadas, unidas por puentes disulfuro en forma de Y.
La región variable (Fv) determina la especificidad de unión. La región constante (Fc) determina la clase de inmunoglobulina y sus funciones.
La IgG es la inmunoglobulina más abundante en el suero y la única que atraviesa la placenta.
La IgM es el primer anticuerpo que se produce en una infección primaria y se presenta como pentámero.
La IgA es clave para la inmunidad de mucosas. La IgE interviene en las reacciones alérgicas y en la defensa contra helmintos.

Ponte a prueba

Anticuerpos (Inmunoglobulinas): Estructura y Función

Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas (Ig), son moléculas proteicas esenciales producidas por los linfocitos B que tienen la capacidad de unirse a antígenos específicos. Estas moléculas pueden permanecer adheridas a la membrana del linfocito B, actuando como receptores, o ser secretadas (expulsadas) al medio.

Estructura Molecular Básica

La estructura básica de un anticuerpo monomérico consta de cuatro cadenas polipeptídicas:

Dos cadenas ligeras (L).
Dos cadenas pesadas (H).

Las cadenas pesadas (H) suelen tener oligosacáridos asociados. Las cadenas H y L se unen entre sí mediante puentes disulfuro, formando una característica estructura en forma de 'Y'.

Componentes de la Estructura en 'Y'

Esta estructura se compone de:

Tallo (Región Fc): Formado por parte de las cadenas H, conteniendo los radicales carboxilo (COOH) terminales (C-terminales).
Dos Brazos (Región Fab): Formados por el resto de las cadenas pesadas y las dos cadenas ligeras, todas ellas con los radicales amino (NH₂) terminales (N-terminales).

Regiones Funcionales del Anticuerpo

En la región de los brazos se encuentra la región bisagra, que confiere flexibilidad y permite la movilidad de los brazos del anticuerpo.

Regiones Variable y Constante

Los extremos amino (N-terminales) de las cadenas H y L constituyen la porción variable (Fv). Esta región es crucial, ya que cada anticuerpo posee una secuencia de aminoácidos distinta en esta zona, lo que determina su especificidad de unión.

Los centros de unión a los antígenos (parátopos) son el hueco que existe entre las regiones variables de las cadenas H y L. El resto de las cadenas H y L se denomina región constante (Fc), la cual determina la clase de inmunoglobulina y sus funciones efectoras.

Clases de Inmunoglobulinas (Isotipos)

Existen cinco clases principales de anticuerpos, clasificadas según el tipo de cadena pesada (H) que poseen:

IgG (Inmunoglobulina G)

Son las inmunoglobulinas más abundantes en el suero. Están formadas por dos cadenas L y dos cadenas H de tipo gamma (γ). Sus funciones principales incluyen:

Activación del sistema del complemento.
Opsonización de patógenos (activan macrófagos y neutrófilos).
Son los únicos anticuerpos capaces de atravesar la placenta, proporcionando inmunidad pasiva al feto.

IgM (Inmunoglobulina M)

Son los primeros anticuerpos que se producen en respuesta a una infección primaria. Se presentan típicamente como un pentámero, formado por cinco monómeros de anticuerpos unidos por puentes disulfuro y una cadena polipeptídica de unión (cadena J). Las cadenas H son de tipo mu (μ).

Debido a su estructura pentamérica, son altamente eficaces contra antígenos polivalentes y son potentes activadores del sistema del complemento y de macrófagos.

IgA (Inmunoglobulina A)

Formada por dos cadenas L y dos cadenas H de tipo alfa (α). Aunque puede existir como monómero en la sangre, frecuentemente se asocia como dímero (o dos monómeros más) mediante una cadena J.

Se sintetizan en estructuras linfoides subepiteliales y son cruciales para la inmunidad de mucosas. Se encuentran en secreciones como la leche materna, el moco respiratorio e intestinal, la saliva y las lágrimas.

La IgA secretora contiene un componente secretor que la protege de la hidrólisis por las enzimas presentes en los líquidos biológicos, asegurando su función protectora en las superficies epiteliales.

IgE (Inmunoglobulina E)

Formadas por dos cadenas L y dos cadenas H de tipo épsilon (ε). Aunque su concentración sérica es baja, se encuentran principalmente unidas a mastocitos y basófilos en los tejidos.

Son las responsables primarias de las reacciones de hipersensibilidad inmediata (alergias). También desempeñan un papel fundamental en la defensa contra helmintos (gusanos parásitos).

IgD (Inmunoglobulina D)

Formadas por dos cadenas L y dos cadenas H de tipo delta (δ). Su función principal es actuar como receptor de antígenos específicos en la superficie de los linfocitos B maduros, participando en la activación y diferenciación de estas células.