Inmunoglobulinas: Diferencias Esenciales y Funciones de los Cinco Isotopos de Anticuerpos (IgG, IgM, IgA, IgE, IgD)

Introducción a los Isotopos de Anticuerpos

Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas (Ig), son proteínas cruciales del sistema inmunitario adaptativo. Se encargan de reconocer y neutralizar patógenos como bacterias y virus. Existen cinco isotipos principales, cada uno con características estructurales y funcionales distintivas que determinan su papel en la defensa del organismo.

Tipos Principales de Inmunoglobulinas y sus Características

Inmunoglobulina G (IgG)

• Producción: Es de producción tardía en la respuesta inmunitaria primaria, pero predomina y es la más abundante en las respuestas inmunitarias secundarias.
• Transmisión Placentaria: Es la única inmunoglobulina que atraviesa la placenta, gracias a receptores específicos para su fragmento Fc en las células placentarias en contacto con la sangre materna, confiriendo inmunidad pasiva al feto.
• Unión a Fagocitos: Su fragmento Fc se une a receptores de fagocitos, facilitando la eliminación de patógenos.
• Eficacia: Es muy activa frente a bacterias y virus.
• Activación del Complemento: Interviene en la activación del complemento por la vía clásica, aunque con menor eficacia que la IgM.

Inmunoglobulina M (IgM)

• Estructura: Su estructura difiere de la IgG en que su cadena pesada (C_H) posee cuatro dominios en lugar de tres, lo que resulta en un mayor número de aminoácidos, tamaño y peso molecular. Contiene más hidratos de carbono.
• Forma: Forma pentámeros, cuya unión de cinco moléculas requiere una proteína de enlace adicional, la cadena J.
• Expresión y Secreción: Es el primer tipo de inmunoglobulina que se expresa en la membrana plasmática de los linfocitos B vírgenes y el primero en ser secretado, siendo el más abundante en la respuesta inmunitaria primaria.
• Unión a Fagocitos y Opsonización: Su fragmento Fc no se une directamente a receptores de fagocitos. Sin embargo, activa el complemento con gran eficacia, lo que indirectamente contribuye a la opsonización y la lisis celular.

Inmunoglobulina A (IgA)

• Localización: Se encuentra no solo en el plasma, sino también en secreciones mucosas como el calostro, la saliva, las lágrimas, el moco nasal y traqueal, y se vierte a la luz intestinal.
• Transporte: Los epitelios donde se localiza la IgA poseen un receptor para su fragmento Fc, que la transporta por transcitosis desde la mucosa hacia las secreciones.
• Forma Secretada: La IgA secretada forma dímeros (ocasionalmente trímeros), cuyas moléculas se unen mediante una cadena J. Esta cadena J se asocia a una proteína denominada componente secretor, sintetizada por las células epiteliales durante el transporte de la IgA, lo que le confiere resistencia a la proteólisis.
• Función: Protege a las mucosas de la entrada de antígenos.
• Unión a Fagocitos: Su fragmento Fc puede unirse a receptores de algunos fagocitos.

Inmunoglobulina E (IgE)

• Estructura: Presenta cuatro dominios en la cadena pesada (C_H).
• Función Principal: Se une a antígenos específicos, conocidos como alérgenos, desencadenando reacciones de hipersensibilidad inmediata, incluida la anafilaxia.
• Mecanismo: Su fragmento Fc se une con alta afinidad a receptores presentes en mastocitos (células cebadas) y basófilos. Esta unión induce la liberación de mediadores químicos que provocan síntomas como congestión vascular, broncoespasmo, prurito y urticaria.

Inmunoglobulina D (IgD)

• Forma Secretada: No se encuentra en forma secretada.
• Localización: Se localiza principalmente en la membrana plasmática de los linfocitos B vírgenes, donde actúa como receptor de antígeno.

Aspectos Funcionales Clave de los Anticuerpos

Inmunoglobulinas con Dominios Adicionales en las Cadenas Pesadas (C_H)

El texto original menciona: "Tienen un quinto dominio en las cadenas H la IgG y la IgA."

Es importante aclarar que, en la estructura de las inmunoglobulinas, las cadenas pesadas (C_H) de la IgM y la IgE poseen cuatro dominios constantes (C_H1, C_H2, C_H3, C_H4), a diferencia de la IgG, IgA y IgD que tienen tres dominios constantes (C_H1, C_H2, C_H3). Por lo tanto, las inmunoglobulinas con un dominio constante adicional son la IgM y la IgE.

Anticuerpos Objeto de Opsonización

La opsonización es un proceso inmunológico crucial que facilita la fagocitosis de microorganismos y células extrañas. Consiste en el recubrimiento de estas partículas por opsoninas, como anticuerpos y componentes del complemento, lo que las hace más atractivas para los fagocitos.

Las inmunoglobulinas que son objeto de opsonización son principalmente la IgG y, en menor medida, la IgA. Los macrófagos y leucocitos neutrófilos presentan receptores de membrana específicos para el fragmento Fc de la IgG y para componentes del complemento (activado por IgG o IgM). De esta manera, los anticuerpos y el complemento establecen puentes entre las células extrañas y las células fagocíticas, que las devoran y eliminan en sus lisosomas.

Anticuerpos que Activan el Complemento

La activación del sistema del complemento es una cascada de proteínas que culmina en la lisis celular y la eliminación de patógenos. En la vía clásica de activación del complemento, las inmunoglobulinas que desempeñan un papel fundamental son la IgM y la IgG. Estas se unen a los antígenos presentes en la superficie de los microorganismos, iniciando la cascada de activación.