Cooperatividad y alosterismo en la hemoglobina: unión del O2 y efecto Bohr

Q: ¿Qué es la cooperatividad en una proteína?

Es el efecto por el cual la unión de un ligando a una subunidad modifica la afinidad de la molécula por un segundo ligando. Para que se dé, la molécula debe ser oligomérica, con varias subunidades de unión.

Q: ¿Qué es el efecto Bohr?

Es un ejemplo de alosterismo heterotrópico en la hemoglobina. La unión de H+ y CO2 disminuye la afinidad de la Hb por el O2, lo que favorece la liberación de oxígeno en los tejidos.

Q: ¿Por qué la curva de unión del O2 a la hemoglobina es sigmoidea?

Porque la unión de O2 a un centro de la Hb aumenta la probabilidad de que otras moléculas de O2 se unan a los centros libres. Esto indica cooperatividad positiva.

Resumen

El documento explica la cooperatividad, un efecto por el que la unión de un ligando a una subunidad modifica la afinidad de la molécula por otros ligandos, y el alosterismo mediado por efectores. Usa la hemoglobina como ejemplo, describiendo la curva sigmoidea de unión del O2 y el efecto Bohr. El estudiante aprenderá cómo se transporta y libera el oxígeno entre pulmones y tejidos.

Puntos clave

La cooperatividad requiere moléculas oligoméricas con varias subunidades de unión a ligandos.
Cooperatividad positiva (C>1) facilita la unión del siguiente ligando; negativa (C<1) la dificulta; con C=0 no hay cooperatividad.
La variación de afinidad se debe a un cambio de conformación de la molécula.
La curva de unión del O2 a la hemoglobina es sigmoidea, lo que indica cooperatividad positiva.
En los pulmones la Hb se satura cerca del 98%; en los tejidos desciende hasta aproximadamente el 32%.
El efecto Bohr es un alosterismo heterotrópico: H+ y CO2 disminuyen la afinidad de la Hb por el O2, facilitando su liberación en los tejidos.

Ponte a prueba

Cooperatividad: Para que se de el efecto de cooperatividad es necesario q las moléculas sean oligomericas, ya que deben Poseer varias subunidades para la unión de ligandos. La cooperatividad es el Efecto por el cual la unión de un ligando a una de las subunidades de la molécula modifica la afinidad de esta por un segundo ligando. La cooperatividad Es un efecto homotropico, es decir, los sitios de unión son iguales entre si, Al igual que los ligandos./ La cooperatividad puede ser:/ -Positiva: Si la Unión de un ligando a la molécula facilita la unión del siguiente (aumenta la Afinidad) C>1./ -Negativa: Si la unión de un ligando a la molécula dificulta La unión del siguiente (disminuye la afinidad) C<1./ C=0 no hay Cooperatividad./ La variación de la afinidad de la molécula por los ligandos va A venir dada por un cambio en su conformación./ Ejemplo: Hemoglobina (Hb):/ La Hb esta constituida por 4 cadenas polipeptidicas: 2 conformaciones alpha y 2 Conformaciones beta iguales 2 a 2./ La curva de unión del O2 a la Hb es Sigmoidea. La forma de esta curva pone en manifiesto que la unión de O2 a un centro de la Hb aumenta la probabilidad de que mas O2 se una a los centros que Permanecen desocupados en dicha molécula. Así mismo, la liberación de oxigeno Facilita la desocupación de oxigeno de los demás centros./ El oxigeno se Transporta por la sangre desde los pulmones, donde la presión parcial del Oxigeno es relativamente alta (100Torr) hasta los tejidos metabolicamente Activos, donde la presión parcial de oxigeno es menor (20Torr). En los pulmones La Hb se satura casi por completo, tiene el 98% de los sitios de unhion del O2 Ocupados. Cuando la Hb se desplaza a los tejidos metabolicamente activos su Nivel de saturación desciende al 32%. La liberación cooperativa del O2 favorece Su descarga completa en los tejidos./

Alostetismo: El alosterismo es el Mecanismo por el cual determinados ligandos denominados efectores alostericos Modifican la finidad de la molécula por otros ligandos./ Si los ligandos que se Van a unir, L y L’ son iguales existe cooperatividad y se habla de efecto Homotropico./ si los ligandos Ly L’ son distintos se habla de efecto alosterico Heterotropico./ Un efector alostericos se une al centro alosterico provocando Un cambio conformacional en la molécula, lo que implica un camnbio en la Afinidad de la molécula por los siguientes ligandos./Ejemplo: Efecto Bohr (alosterismo heterotropico)/ La afinidad de la Hb por el O2 disminuye a medida Que se unen H+, CO2 y se libera O2 a los tejidos./ A su vez, a medida que se Excreta CO2 en los capilares pulmonares y aumenta, consecuentemente, el pH de La sangre, la afinidad de la Hb por el O2 aumenta y la proteína une mas oxigeno Para su transporte./ El CO2 se une a los grupos aminoterminales de las 4 Cadenas polipeptidicas y el H+ a las His de la cadena polipeptidica./ Los H+ Van a protonar determinados residuos de la Hb, como la His 146 de las cadenas Beta o los grupos aminio-terminales de las cadenas Alpha. En consecuencia Aparece una carga positiva en la proteína que va a permitir la formación de Puentes salinos. La conformación cambia de oxi a desoxi estabilizada por dichos Puentes salinos.

Preguntas frecuentes

¿Qué es la cooperatividad en una proteína?

Es el efecto por el cual la unión de un ligando a una subunidad modifica la afinidad de la molécula por un segundo ligando. Para que se dé, la molécula debe ser oligomérica, con varias subunidades de unión.

¿Qué es el efecto Bohr?

Es un ejemplo de alosterismo heterotrópico en la hemoglobina. La unión de H+ y CO2 disminuye la afinidad de la Hb por el O2, lo que favorece la liberación de oxígeno en los tejidos.

¿Por qué la curva de unión del O2 a la hemoglobina es sigmoidea?