Mecanismos Enzimáticos de la Glucólisis: Pasos Clave (Isomerización, Fosforilación y Ruptura)
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Fases Intermedias de la Glucólisis: Reacciones Enzimáticas Clave
Paso 2: Glucosa-6-Fosfato Isomerasa
Este es un paso importante, puesto que aquí se define la geometría molecular que afectará a los dos pasos críticos de la glucólisis: el próximo paso, que agregará un grupo fosfato al producto de esta reacción, y el paso 4, cuando se creen dos moléculas de gliceraldehído que finalmente serán las precursoras del piruvato.1
En esta reacción, la glucosa-6-fosfato se isomeriza a fructosa-6-fosfato, mediante la enzima glucosa-6-fosfato isomerasa. La isomerización ocurre en una reacción de 4 pasos, que implica la apertura del anillo y un traspaso de protones a través de un intermediario cis-enediol.8
Paso 3: Fosfofructoquinasa (PFK1)
Este paso implica la fosforilación de la fructosa-6-fosfato en el carbono 1, con gasto de un ATP, a través de la enzima fosfofructoquinasa-1 (PFK1). Este fosfato también tendrá una baja energía de hidrólisis. Por el mismo motivo que en la primera reacción, el proceso es irreversible.
El nuevo producto se denominará fructosa-1,6-bifosfato. La irreversibilidad es crucial, ya que convierte a esta reacción en el punto de control de la glucólisis. Dado que hay otros sustratos aparte de la glucosa que entran en la glucólisis, el punto de control no está ubicado en la primera reacción, sino en esta.
La PFK1 tiene centros alostéricos, sensibles a las concentraciones de intermediarios como citrato y ácidos grasos. Su actividad es regulada por una enzima llamada fosfofructoquinasa-2 (PFK2), que fosforila en el carbono 2 y modula la reacción.
Paso 4: Aldolasa
La enzima aldolasa (fructosa-1,6-bifosfato aldolasa), mediante una condensación aldólica reversible, rompe la fructosa-1,6-bifosfato en dos moléculas de tres carbonos (triosas): dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído-3-fosfato.
Existen dos tipos de aldolasa, que difieren tanto en el tipo de organismos donde se expresan como en los intermediarios de reacción.
Esta reacción tiene una energía libre (ΔG) entre 20 a 25 kJ/mol; por lo tanto, en condiciones estándar no ocurre de manera espontánea. Sin embargo, en condiciones intracelulares la energía libre es pequeña debido a la baja concentración de los sustratos, lo que permite que esta reacción sea reversible.1