¿Qué es la estructura primaria de una proteína?

Es el orden en el que se disponen los aminoácidos en la cadena. A partir de 20 aminoácidos distintos se pueden formar 20n secuencias diferentes.

¿Qué diferencia hay entre una proteína globular y una fibrosa?

Las globulares son solubles en agua, más o menos esféricas y tienen los restos polares hacia fuera, como la mioglobina. Las fibrosas forman haces paralelos con pocos grupos polares, como la fibroína de la seda o la elastina.

¿Qué es una heteroproteína?

Es una proteína globular formada por una parte proteica y un grupo prostético. Se clasifica en cromoproteínas, nucleoproteínas y glucoproteínas.

Niveles de estructura de las proteínas y su clasificación

Resumen

El texto explica los cuatro niveles de organización de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos de estructura secundaria: alfa hélice, beta lámina y hélice de colágeno. También recoge la clasificación de las proteínas en holoproteínas y heteroproteínas, con ejemplos de cada grupo.

Puntos clave

La estructura primaria es el orden de los aminoácidos en la cadena y permite formar 20n secuencias distintas.
La estructura secundaria es la disposición espacial de la cadena, con alfa hélice, beta lámina y hélice de colágeno como tipos principales.
La estructura terciaria es la conformación espacial de la estructura secundaria, mantenida por puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals y fuerzas electrostáticas.
La estructura cuaternaria resulta de la unión de varias subunidades, como en la hemoglobina o la insulina.
Las holoproteínas están formadas solo por aminoácidos y pueden ser fibrosas o globulares.
Las heteroproteínas tienen una parte proteica y un grupo prostético; se dividen en cromoproteínas, nucleoproteínas y glucoproteínas.

Ponte a prueba

Estructura de las Proteínas

Niveles de Complejidad

Estructura Primaria

Es el orden en el que se disponen los aminoácidos. Su estructura es en zig-zag debido a que el enlace peptídico es plano y a que los aminoácidos pueden rotar sobre sus carbonos asimétricos. Se pueden formar 20ⁿ secuencias distintas.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial de la estructura primaria para adquirir una mayor estabilidad.

Tipos de Estructura Secundaria

Alfa hélice: La cadena se enrolla en espiral, manteniéndose gracias a enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo NH de un aminoácido y el grupo CO del aminoácido situado cuatro posiciones más adelante. La rotación es hacia la derecha. Los radicales se disponen hacia el exterior. (Si hay prolina o hidroxiprolina no se forman estos puentes de hidrógeno y el modelo varía ligeramente).
Beta lámina: Una o varias proteínas se unen en zig-zag gracias a los enlaces por puentes de hidrógeno. Se forma un plegamiento en acordeón. El enlace se da entre el grupo NH de un aminoácido y el grupo CO de otra cadena. Intervienen todos los enlaces peptídicos, proporcionando mayor estabilidad. La disposición puede ser paralela o antiparalela.
Hélice de colágeno: El colágeno está presente en la matriz extracelular, tendones, tejidos conectivos... Es una estructura rígida. El aminoácido principal es la prolina. El enrollamiento es hacia la izquierda. No se forman puentes de hidrógeno intracatenarios, por lo que es una hélice más extendida que la alfa hélice.

Estructura Terciaria

Es la conformación espacial que puede presentar la estructura secundaria. Se debe a la presencia de:

Puentes de hidrógeno (interviene en la hélice)
Puentes disulfuro (aminoácido cisteína)
Fuerzas de Van der Waals
Fuerzas electrostáticas (se da entre cargas opuestas)

Esta estructura puede ser adquirida por:

Proteína globular: Solubles en agua, más o menos esféricas, disponiendo los restos polares hacia el exterior y los apolares al interior (ej: mioglobina).
Proteínas fibrosas: Forman haces paralelos donde los radicales no influyen mucho, ya que presentan pocos grupos polares (ej: fibroína de la seda, elastina...).

Estructura Cuaternaria

Se originan al unirse varias subunidades gracias a la aparición de puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, y fuerzas de Van der Waals (ej: insulina, hemoglobina, anticuerpos).

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

Formadas exclusivamente por aminoácidos. Pueden ser fibrosas o globulares.

Proteínas Fibrosas

Haces paralelos, función estructural y protectora (ej: colágeno -> forma parte de la matriz extracelular, tendones, tejidos conectivos; actina y miosina -> contracción muscular y en citocinesis de las células animales; queratinas -> se sintetiza y se almacena en las células epidérmicas, pelo, lana, cuernos; fibrinógeno -> coagulación sanguínea).

Proteínas Globulares

Más o menos esféricas, disponiendo los restos polares hacia el exterior y los apolares hacia el interior. Función estructural, de reserva y de protección (ej: albúminas -> ovoalbúminas, seroalbúminas, reserva de aminoácidos; globulinas -> lactoglobulinas, seroglobulinas, ovoglobulina; histonas -> proteínas asociadas al ADN para constituir la cromatina; glutelinas -> glucoproteínas).

Heteroproteínas

Son globulares y están constituidas por una parte proteica y un grupo prostético. Se dividen en:

Cromoproteínas

El grupo prostético aporta color debido a la presencia de dobles enlaces. Pueden ser:

Cromoproteínas Porfirínicas

Anillo tetrapirrólico con un catión de hierro en su interior (ej: hemoglobina -> pigmento transportador de oxígeno en la sangre de vertebrados debido a su afinidad. Es una heteroproteína globular que pertenece a las cromoproteínas porfirínicas. Se compone de 4 subunidades proteicas; mioglobina -> es similar a la hemoglobina, pero está presente en los músculos y solo es una subunidad; citocromos -> heteroproteína globular. El grupo prostético es el grupo hemo. Intervienen en la cadena del transporte electrónico y en la oxidación de los compuestos).

Cromoproteínas no Porfirínicas

Aportan color sin presencia de porfirina (ej: hemocianina -> transportador de oxígeno en algunos invertebrados; en vez de tener hierro, tiene cobre).

Nucleoproteínas

Es una heteroproteína que tiene como grupo prostético un ácido nucleico (ej: cromatina -> ácido nucleico descondensado; el cromosoma es la espiralización de los ácidos nucleicos de la cromatina; virus).

Función de las nucleoproteínas: función estructural, ya que forma parte de los virus. También portan la información genética.

Glucoproteínas

(Información sobre glucoproteínas)